Лекция на тема: "Амини. Аминокиселини

Амини от алифатната серия Амини - органични съединения, които могат да се разглеждат като производни на въглеводороди, образувани в резултат на заместването на водородни атоми в въглеводородна молекула с амонячни остатъци (амино групи). Амините също се считат за производни на амоняк, при които водородните атоми се заменят с въглеводородни радикали R - H NH 3 R - NH 2 въглеводород амонячен амин

Тъй като в амоняка всички водородни атоми могат последователно да бъдат заменени с радикали, има три групи амини. Амините, в които азотът се комбинира с един радикал, се наричат ​​първични, с два радикала - вторични и с три радикала - третични R R | | R - NH 2 R - NH R - N - R първичен вторичен третичен амин амин

Амините могат да съдържат съответно една, две или повече амино групи, да правят разлика между моноамини, диамини и т. Н. Трябва да се има предвид, че диамините с две амино групи при един въглероден атом не съществуват. Следователно най -простият диамин е етилендиамин, който съдържа две амино групи при различни въглеродни атоми: NH 2 - CH 2 - NH 2 етилендиамин (1, 2 - етандиамин)

Органичните вещества, които са производни на амониеви съединения, са тясно свързани с амините. Производни на амониев хидроксид, съдържащи радикали в сложния амониев катион вместо водородни атоми, се наричат ​​заместени амониеви хидроксиди; съединения, съдържащи тетразаместен амониев йон, в който четири радикала са свързани с азот вместо всичките четири водородни атома, се наричат ​​четвъртични амониеви бази:

Номенклатура на амините Според правилата на Международната номенклатура, ако аминогрупата в съединението е основната, нейното присъствие се обозначава с окончанието -амин; когато има няколко такива групи, се използва завършване с гръцки цифри - диамин, триамин и т.н.

За наименованията на първични амини или диамини с първични амино групи тези окончания се добавят към имената на съответните едновалентни или двувалентни радикали: CH 3 | CH 3 - NH 2 CH 3 - CH - NH 2 метиламин изопропиламин CH 2 - CH 2 | | NH 2 NH 2 тетраметилендиамин

Имената на амините могат да бъдат получени от заместителите на съответните въглеводороди, тогава числата показват въглеродните атоми на главната верига, свързани с аминогрупата. Например CH 3 5 4 │ 3 2 1 CH 3 - CH - CH 2 - CH 3 │ NH 2 4 -метилпентанамин -2

Имената на вторични и третични амини със същите радикали са получени от наименованията на тези радикали и от гръцките цифри, показващи техния брой. Например: CH 2 - CH 3 │ CH 3 - NH - CH 3 - CH 2 - N - CH 2 - CH 3 диметиламин триетиламин

Имената на съединенията, съдържащи заместен амониев йон, се състоят от имената на радикалите: CH 3 CH 3 │ │ CH 3 - N + - CH 3 OH― CH 3 - N + - CH 3 Cl - │ │ CH 3 C 2 H 5 хидроксид тетраметиламониев хлорид триметилетиламоний

Химични свойства Като производни на амоняк, амините проявяват основни свойства и са органични основи. Подобно на амоняка, амините с вода образуват заместени амониеви катиони и хидроксилни аниони: + CH 3 NH 2 + HOH CH 3 NH 3 + OH ¯ метиламин метиламин йон

Водни разтвориамините могат да бъдат представени като разтвори на заместени амониеви хидроксиди; в случай на метиламин, метиламониев хидроксид CH 3 NH 3 OH. Те са алкални и оцветяват лакмусовото синьо.

Под въздействието на най -простите алкилови радикали основните свойства на аминогрупата се увеличават; следователно мастните амини са по -силни основи от амоняка. Четвъртичните амониеви основи проявяват особено силни основни свойства.

Увеличаването на основните свойства на аминогрупата в амините в сравнение с амоняка се обяснява с донорните за електроните свойства на алкиловите радикали, способността им да отблъскват електроните на връзките, свързващи ги с други атоми или групи: ●● CH 3 NH CH 3 NH CH3 метиламин диметиламин

Алкилите увеличават общата електронна плътност на азотния атом, носещ самотната двойка, и следователно способността му да свързва протон. Като основа амонякът с киселини дава амониеви соли. Основните свойства на амините се проявяват по подобен начин.

CH 3 NH 2 + HCl CH 3 NH 3 Cl метиламин метиламониев хлорид CH 3 NH 2 + H 2 SO 4 CH 3 NH 3 SO 4 2 метиламониев сулфат

Каустичните основи, като по -силни основи, изместват амините от техните соли. CH3 - NH3Cl + Na. OH → CH 3 - NH 2 + H 2 O + Na. Cl метиламин Реакцията се ускорява чрез нагряване.

Реакции на амини с азотна киселина Под действието на азотна киселина (HNO 2) върху първичните амини се отделят азотен газ и вода и се образува алкохол: R - NH 2 + O = N― OH първичен амин R - OH + N 2 + H 2 O азотна киселина алкохол Например: CH 3 ― NH 2 + O = N― OH CH 3 OH + N 2 метиламин метанол + H 2 O

Вторичните амини, когато са изложени на азотна киселина, образуват нитрозамини: R R N H + HO N = O + H 2 O R R вторична азотна нитрозаминова киселина

Например: CH 3 N H + HO N = O N N = O + H 2 O CH 3 CH 3 диметиламин диметилнитрозамин Третичните амини, които не съдържат водород с азот, не реагират с азотна киселина.

Аминокиселините са органични съединения, съдържащи две функционални групи: карбоксил -COOH и амино група -NH 2. Най -простата аминокиселина е аминооцетната киселина NH 2 COOH, наричана още глицин.

Ако един водороден атом в метиловия радикал на молекулата на оцетната киселина бъде заменен с –NH2 група, тогава ще се получи формулата на аминооцетната киселина: CH 3 COOH - оцетна киселина NH 2 COOH - аминооцетна киселина NH 2 - функционална група, наречена амино групата.

Амфотерност на аминокиселините Едновременното присъствие на две функционални групи в молекулите на аминокиселините определя тяхната особеност Химични свойства... Карбоксилната група - COOH в аминокиселините определя техните киселинни свойства.

Аминогрупата - NH 2 определя основните свойства на веществото, тъй като то е в състояние да прикрепи към себе си водороден катион поради наличието на свободна електронна двойка в азотния атом: - NH 2 + H + - NH 3+. ... Амонякът се държи по същия начин, образувайки амониев йон NH 4+: NH 3 + H + NH 4+. ... Аминокиселините са органични вещества, които имат както киселинни, така и основни свойства.

Свойства на АК. 1. Образуване на соли Образуване на вътрешни соли Формулата не отразява структурата на АА. Аминогрупата неутрализира карбоксилната група; следователно, АА в твърда форма и в разтвор при р. H = изоелектрична точка са под формата на цвитериони:

2. Реакции при аминогрупата Ацилиране Ацетилхлорид (ацетилхлорид) ацетил N-ацетиламинокиселина Лизин N 6-ацетилзин N, N-диацетилзин

Реакции в аминогрупата 2, 4-динитрофлуоробензен DNP-производно на AA N- (2,4-динитрофенил) аланин Използва се за определяне на N-крайната аминокиселина според Sanger (Sanger)

Реакция на поликондензация Поради наличието на кисели и основни групи, молекулите на аминокиселините са в състояние да взаимодействат помежду си и да образуват полимери - протеини. HNH-CH 2 -COOH + HNH-CH 2 -COOH НNH-CH 2 CO-NH-CH 2 COOH + H 2 O

Реакциите за производство на полимери, които са придружени от образуването на продукт с ниско молекулно тегло, например вода, се наричат ​​реакции на поликондензация. Когато молекулите на аминокиселините са свързани помежду си, се образува връзка, наречена пептид. Връзката между аминогруповия остатък -NH- на една аминокиселинна молекула и остатъка от карбоксилната група -CO на друга аминокиселинна молекула се нарича пептидна връзка: -CO -NH-.

Протеините са продукти от реакцията на поликондензация на аминокиселината. Протеините са много сложни. Мономери на пептиди и протеини са а-аминокиселини.

По принцип аминокиселините, участващи в образуването на протеини, могат да бъдат представени с формулата: H 2 N - CH (R) –COOH. R групата, свързана с въглеродния атом, определя разликата между аминокиселините, които изграждат протеините. Организмите на живите същества съдържат повече от 100 различни аминокиселини, но не всички се използват за изграждането на протеини, а само 20, така наречените „фундаментални“.

Съдържаща ОН-група Cerin a-амино-b-хидроксипропионова киселина 2-амино-3-хидроксипропанова киселина Ser, Ser Treonin а-амино-b-хидроксимаслена киселина 2-амино-3-хидроксибутанова киселина Thr, Tre

Съдържаща сяра AA цистеин цистеин цистин а-амино-b-тиопропионова киселина 2-амино-3-сулфанилпропанова киселина (2-амино-3-тиопропанова киселина, 2-амино-3-меркаптопропанова киселина-остаряла) Cys, Цис метионин а-амино -g-метилтиомаслена киселина 2-амино-4-метилсулфанилбутанова киселина (2-амино-4-метилтиобутанова киселина-остаряла) Met, Met.

Моноаминодикарбоксилни киселини и техните амиди , Gln

Съдържаща амино група Лизин а, е-диаминокапронова киселина 2,6-диаминохексанова киселина Lys, Лис Аргинин а-амино-d-гуанидилвалерова киселина 2-амино-5-[амино (имино) метил] аминопентанова киселина Arg, Arg

Ароматен AA Фенилаланин a-амино-b-фенилпропионова киселина 2-амино-3-фенилпропанова киселина Phe, Phen тирозин а-амино-b- (р-хидроксифенил) пропионова киселина 2-амино-3-(4-хидроксифенил) пропан до- че Tyr, Tyr

Хетероциклична АА Триптофан а-амино-Ь-индолилпропионова киселина 2-амино-3-(1 Н-индол-3-ил) пропанова киселина Trp, Трихистидин а-амино-Ь-имидазолилпропионова киселина 2-амино-3-(1 Н -имидазол-4-ил) пропионова киселина His, His Proline Пиролидин-а-карбоксилова киселина 2-пиролидинкарбоксилна киселина Pro, Pro За сравнение, аланин

Аминокиселини, участващи в образуването на протеини Име Глицин Структура Обозначение Gly Alanine Ala Valine Val Leucine Leu Изолевцин Ile

Енантиомерията на АА Естествените протеини съдържат само остатъци от L-аминокиселини. Пептидите с бактериален произход съдържат D-аминокиселинни остатъци. Глицинът няма енантиомери, тъй като няма хирален въглероден атом.

Нива на протеинова структурна организация първична структура - аминокиселинна последователност вторична структура - локални силно подредени конформации на протеиновата верига (а -спирала, b -структура) третична структура - под формата на протеинова молекула; триизмерна естествена протеинова структура Четвъртинна структура - съвкупност от няколко протеинови молекули

първична структура първична структура е последователност от аминокиселинни остатъци в протеинова или пептидна молекула. NH 2 -Tyr-Pro-Lys-Gly-Phe-Tyr-Lys-COOH Първичната структура определя всички останали нива на структурата на протеина

Вторична структура Вторична структура - локални силно подредени конформации на протеиновата верига - спирали и нагънати слоеве.

а-спирала Дясните а-спирали на полипептидната верига се стабилизират чрез водородни връзки, където С = О групите на полипептидния гръбнак са свързани с тези, лежащи от тях по посока на С-края вериги H-Nгрупи (показани в синьо).

Структура на b-сгънати слоеве b-структурата се формира от няколко полипептидни вериги, свързани чрез водородни връзки. Съществува под формата на сгънати листове. Тъй като повърхността на b-структурата е гофрирана, тя се нарича още "сгъната b-структура".

Третична структура Третична структура е форма на протеинова молекула; триизмерна структура на протеина. Опаковането на неправилни области и a и b структури в глобула определя третичната структура на протеина

Четвъртична структура Четвъртинна структура - съвкупност от няколко протеинови молекули, образуващи една структура Взаимодействия: йонни, водородни, хидрофобни, ковалентни (дисулфидни) Протомер - отделна полипептидна верига Субединица - функционална единица

Задача: Определете молекулната формула органична материякоето включва: 38,7% въглерод, 45,15% азот и 16,5% водород. Плътността на водорода е 15,5. Определете молекулната формула на органичното вещество, която включва: 38,7% въглерод, 45,15% азот и 16,5% водород. Плътността на водорода е 15,5.

Амини. Тематичен план на изследване: Тематичен план на изследване: Определение, класификация Определение, класификация Биологична стойност Биологична стойност Номенклатура, изомерия Номенклатура, изомерия Структура, свойства Структура, свойства Получаване и приложение Получаване и приложение

Предназначение: Да се ​​формира представа за структурата, свойствата, производството и използването на амини в сравнение с амоняка. Да се ​​формира представа за структурата, свойствата, производството и използването на амини в сравнение с амоняка. За да затвърдите способността да работите с допълнителни източници на информация, съставете ОК под формата на таблици, диаграми, сравнете, анализирайте, направете заключения, работете по двойки и в група. Укрепвайте способността да работите с допълнителни източници на информация, съставете ОК под формата на таблици, диаграми, сравнете, анализирайте, направете заключения, работете по двойки и в група.

Класификация на амините: По броя на радикалите: По броя на радикалите: Първично Първично Вторично Вторично третично По естеството на радикала: По естеството на радикала: Ограничаващо ограничаване на ароматни ароматни смесени Смесени По броя на амино групите: брой амино групи: моноамини моноамини диамини диамини полиамини полиамини

Аминокиселините са карбоксилни киселини в въглеводородния радикал, от които един или повече водородни атоми са заместени с амино групи. В зависимост от взаимното положение на карбоксилната и аминогрупите се разграничават a-, b-, g- и др. аминокиселини. Например,

б
CH3- a
CH-COOH a-аминопропионова киселина
Аз
NH2

б
CH2-
Аз
NH2 а
CH2-COOH b-аминопропионова киселина

Най -често терминът "аминокиселина" се използва за означаване карбоксилни киселини, аминогрупата на която е в а-позиция, т.е. за а-аминокиселини. Общата формула за а-аминокиселини може да бъде представена, както следва:

H2N-
CH-COOH
Аз
R

В зависимост от естеството на радикала (R) - аминокиселините се делят на алифатни, ароматни и хетероциклични.

Таблицата показва най -важните - аминокиселини, които изграждат протеини.

Таблица. Най-важните а-аминокиселини

* Незаменими а-аминокиселини

Изомеризъм

Наред с изомерията поради структурата на въглеродния скелет и положението на функционалните групи, оптичната (огледална) изомерия е характерна за а-аминокиселините. Всички а-аминокиселини, с изключение на глицин, са оптически активни. Например, аланинът има един асиметричен въглероден атом (маркиран със звездичка),

H2N -
З
Аз
C * -COOH
Аз
CH3

Това означава, че той съществува под формата на оптично активни енантиомери:

H-
COOH
+ -NH2
CH3
D-аланин

H2N-
COOH
+ -H
CH3
L-аланин

Всички естествени а-аминокиселини принадлежат към L-серията.

Получаване

1) Най-важният източник на аминокиселини са естествените протеини, при чиято хидролиза се образуват смеси от а-аминокиселини. Разделянето на тази смес е трудна задача, но както обикновено, една или две аминокиселини се образуват значително големи количестваот всички останали и те могат да бъдат разграничени съвсем просто.

2) Синтез на аминокиселини от халоген-заместени киселини под действието на амоняк

Cl-
CH-COOH + 2NH3 ® H2N-
Аз
R CH-COOH + NH4Cl
Аз
R

3) Микробиологичен синтез. Известни са микроорганизмите, които по време на своята жизнена дейност произвеждат а-аминокиселини на протеини.

Физически свойства

Аминокиселините са кристални вещества с високи (над 250 ° C) точки на топене, които се различават малко за отделните аминокиселини и поради това са нехарактерни. Топенето е придружено от разлагане на веществото. Аминокиселините са силно разтворими във вода и неразтворими в органични разтворители, което ги прави подобни на неорганичните съединения. Много аминокиселини имат сладък вкус.

Химични свойства

1) Някои свойства на аминокиселините, по -специално високата точка на топене, се обясняват с особената им структура. Киселинните (-COOH) и основните (-NH2) групи в аминокиселинната молекула взаимодействат помежду си, образувайки вътрешни соли (биполярни йони). Например за глицин

H2N-CH2-COOH «H3N + -CH2-COO-

2) Поради наличието на киселинни и основни функционални групи в молекулите на аминокиселините, а-аминокиселините са амфотерни съединения, т.е. те образуват соли както с киселини, така и с основи.

H2N-
CH-COOH + HCl ® Cl- (хидрохлоридна сол на аминокиселина)
Аз
R

H2N-
CH-COOH + NaOH ® H2N-
Аз
R CH-COO-Na + (натриева сол на а-аминокиселина) + Н20
Аз
R

3) В реакцията с алкохоли се образуват естери.

Етилов естер на аланин

4) а- Аминокиселините могат да бъдат ацилирани, по-специално, ацетилирани чрез действието на оцетен анхидрид или ацетил хлорид. В резултат на това се образуват N-ацилни производни на а-аминокиселини (символът "N" означава, че ацилът е свързан с азотния атом).

N - ацетилаланин

5) а- Аминокиселините влизат в реакция на поликондензация помежду си, което води до киселинни амиди. Продуктите от тази кондензация се наричат ​​пептиди. Когато две аминокиселини взаимодействат, се образува дипептид:

H2N-
З
Аз
CH- O
II
C-OH + H-NH-CH3
Аз
CH- O
II
C-OH ®

Глицин аланин

® H2N-H
Аз
CH- O
II
C-NH-CH3
Аз
CH- O
II
С-ОН + Н20

глицилаланин

Когато три аминокиселини се кондензират, се образува трипептид и т.н.

Комуникация - О
II
C -NH - наречена пептидна връзка.

Пептиди. Протеин

Пептидите и протеините са органични съединения с високо молекулно тегло, изградени от а-аминокиселинни остатъци, свързани чрез пептидни връзки.

Нито един от познатите ни живи организми не е пълен без протеини. Служат протеини хранителни вещества, те регулират метаболизма, играейки ролята на ензими - метаболитни катализатори, насърчават преноса на кислород в тялото и усвояването му, играят важна роля във функционирането нервна система, са механичната основа на мускулната контракция, участват в предаването на генетична информация и т.н. Както можете да видите, функциите на протеините са универсални по природа. Протеините са част от мозъка вътрешни органи, кости, кожа, коса и др. Основният източник на а-аминокиселини за живия организъм са хранителните протеини, които в резултат на ензимна хидролиза в стомашно-чревния трактдават а-аминокиселини. Много а-аминокиселини се синтезират в тялото, а някои а-аминокиселини, необходими за синтеза на протеини, не се синтезират в тялото и трябва да идват отвън. Тези аминокиселини се наричат ​​незаменими. Те включват валин, левцин, треонин, метионин, триптофан и др. (Виж таблицата). При някои човешки болести списъкът на незаменимите аминокиселини се разширява.

Пептидите и протеините се различават според тяхното молекулно тегло. Условно се смята, че пептидите съдържат до 100 аминокиселини в молекула (съответстващи на молекулно тегло до 10 000), а протеините - над 100 аминокиселинни остатъци (молекулно тегло от 10 000 до няколко милиона). В същото време, олигопептидите се разграничават в пептиди, съдържащи не повече от 10 аминокиселинни остатъка във верига, и полипептиди, съдържащи до 100 аминокиселинни остатъци.

Дизайнът на полипептидната верига е еднакъв за цялото разнообразие от пептиди и протеини. Тази верига има неразклонена структура и се състои от редуващи се метинови (СН) и пептидни (CONH) групи. Разликите в такава верига са в страничните радикали, свързани с метиновата група и характеризиращи една или друга аминокиселина. Единият край на веригата със свободна амино група се нарича N-край, другият, който съдържа аминокиселина със свободна карбоксилна група, се нарича С-край. Пептидни и протеинови вериги са записани от N-края. Понякога се използват специални обозначения: в N-края се изписва NH-групата или само водородният атом -H, а в С-края или карбоксилната COOH-група, или само хидроксилната ОН-група.

Полипептидите и протеините се характеризират с четири нива на пространствена организация, които обикновено се наричат ​​първични, вторични, третични и четвъртични структури.

Първичната структура на протеина е специфична аминокиселинна последователност, т.е. редът на редуване на а-аминокиселинни остатъци в полипептидната верига.

Вторичната структура на протеин е конформацията на полипептидната верига, т.е. метод за усукване на верига в пространството поради водородни връзки между NH и CO групи. Един от моделите на вторичната структура е а-спиралата.

Третичната структура на протеин е триизмерна конфигурация на усукана спирала в пространството, образувана от -S-S- дисулфидни мостове между цистеинови остатъци и йонни взаимодействия.

Четвъртичната структура на протеин е структура, образувана поради взаимодействието между различни полипептидни вериги. Четвъртичната структура е характерна само за някои протеини, например хемоглобин.

Химични свойства

1) Денатурация. Загубата на естествена (естествена) конформация на протеин, обикновено придружена от загуба на неговата биологична функция, се нарича денатурация. От гледна точка на протеиновата структура, това е разрушаването на вторичните и третичните структури на протеина, причинено от действието на киселини, основи, топлина, радиация и др. Първичната структура на протеина се запазва по време на денатурация. Денатурацията може да бъде обратима (наречена ренатурация) и необратима. Пример за необратима денатурация от топлина е коагулацията на яйчен албумин при варене на яйца.

2) Протеинова хидролиза - разрушаване на първичната структура на протеин под действието на киселини, основи или ензими, което води до образуването на а -аминокиселини, от които е съставен.

3) Качествени реакцииза протеини:

А) Биуретова реакция - виолетово оцветяване под действието на медни (II) соли в алкален разтвор. Всички съединения, съдържащи пептидна връзка, дават тази реакция.

Б) Ксантопротеинова реакция - появата на жълт цвят при излагане на концентрирана азотна киселиназа протеини, съдържащи остатъци от ароматни аминокиселини (фенилаланин, тирозин).

Голям биологично значениеимат аминокиселини - съединения със смесени, които, както в амините, съдържат амино групи и в същото време, както в киселините, карбоксилни групи - COOH, Като пример можем да дадем най -простите: аминооцетна киселина или глицин и аминопропионова киселина киселина или аланин. Структурата на други естествени аминокиселини от този тип може да бъде изразена по следния начин обща формула(където R е въглеводороден радикал, който може да съдържа различни функционални групи):

Аминокиселините са амфотерни съединения: те образуват соли с основи (поради карбоксилната група) и с киселини (поради аминогрупата).

Водородният йон, който се отделя по време на дисоциация от карбоксила на аминокиселина, може да премине към своята амино група с образуването на амониева група. По този начин аминокиселините също съществуват и реагират под формата на биполярни конуси (вътрешни соли):

Това обяснява, че разтворите на аминокиселини, съдържащи един карбоксил и една амино група, са неутрални.

От молекулите на аминокиселините се изграждат молекули протеинови вещества или протеини, които при пълна хидролиза, под въздействието на минерални киселини, основи или ензими, се разлагат, образувайки смес от аминокиселини.

Протеините са естествени високомолекулни азотсъдържащи органични съединения. Те играят основна роля във всички жизнени процеси, те са носители на живота. Протеините се намират във всички тъкани на организмите, в кръвта, в костите. Ензимите (ензимите), много хормони са сложни протеини. Кожа, коса, вълна, пера, рога, копита, кости и естествени копринени нишки се образуват от протеини. Протеинът, както и въглехидратите и мазнините, са най -важната съществена част от храната.

Протеините включват въглерод, водород, азот и често сяра, фосфор, желязо. Молекулярните маси са големи - от 1500 до няколко милиона.

Проблемът за структурата и синтеза на протеини е един от най -важните в съвременната наука. През последните десетилетия в тази област бяха постигнати големи успехи. Установено е, че десетки, стотици и хиляди молекули аминокиселини, образувайки гигантски протеинови молекули, се комбинират помежду си, освобождавайки вода поради карбоксилни и амино групи; верижната структура на такава молекула може да бъде представена по следния начин:

В протеиновите молекули групи от атоми се повтарят многократно; те се наричат ​​амидни, или в протеиновата химия - пептидни групи. Съответно, протеините се наричат ​​естествено срещащи се полиамиди или полипептиди с високо молекулно тегло.

Цялото разнообразие от протеини се формира от 20 различни аминокиселини; Нещо повече, за всеки протеин последователността, в която остатъците от съставните му аминокиселини са свързани помежду си, е строго специфична. Открити са методи за изясняване на тази последователност; в резултат на това структурата на някои протеини вече е точно установена. И най -забележителното постижение в тази област беше осъществяването на синтеза на най -простите протеини от аминокиселини: както вече беше посочено, през годините на 20 -ти век бяха синтезирани хормона инсулин и ензима рибонуклеаза. По този начин е доказана фундаменталната възможност за синтезиране на още по -сложни протеини.