Химична таблица за азотсъдържащи органични съединения. Химични свойства на наситените амини

Много от непротеиновите азотсъдържащи вещества са междинни или крайни продукти на белтъчния метаболизъм в растителните и животински организми. . Небелтъчните азотсъдържащи вещества участват в образуването на специфичния вкус и аромат на продуктите. Някои от тях стимулират дейността на храносмилателните жлези.

Аминокиселини са основните структурни компоненти на протеиновите молекули и се появяват в свободна форма в храната главно в процеса на разграждането на протеините. Свободните аминокиселини се намират в растителни и животински тъкани в малки количества и количеството им се увеличава по време на съхранението.

Киселинни амиди са производни на мастни киселини с обща формула RCH 2 CONH 2. Те са често срещани в растителните и животинските продукти като естествен компонент. Те включват аспарагин, глутамин, урея и др.

Амонячни съединения намира се в храната в малки количества под формата на амоняк и неговите производни, по-специално амини. Значителното съдържание на амоняк и амини показва гнилостно разлагане на хранителните протеини. Производните на амоняк включват метиламини CH 3 NH 2, диметиламини (CH 3) 2 NH и триметиламини (CH 3) 3 N, които имат специфична миризма. Когато месото и рибните протеини се разпадат, се образуват амини, отровни за хората - кадаверин, путресцин, хистамин .

Нитрати, т.е. солите на азотна киселина, като естествено съединение в хранителните продукти, се намират в малки количества, но в някои продукти количеството нитрати е значително. В момента е установена максимално допустимата концентрация (ГДК) на нитратите в различни видове зеленчуци и плодове.

В човешкото тяло под въздействието на чревната микрофлора нитратите се възстановяват до нитрити, които се абсорбират в кръвта и блокират дихателните центрове Максимално допустимата доза нитрати за човек не трябва да надвишава 5 mg на 1 kg телесно тегло.

Нитрит,по-специално, NaNO 2 се добавя към месото като консервант при производството на колбаси, пушени меса, говеждо месо, за да се запази розово-червеният цвят на готовите продукти. Нитритите имат по-висока токсичност от нитратите; в човешкия стомах от тях се образуват нитрозамини - най-мощните химически канцерогени, известни към момента. Максимално допустимата дневна доза за тях е 0,4 mg на 1 kg телесно тегло на човека. Санитарното законодателство установява максимално допустимата норма за съдържанието на нитрити в месните продукти.

Алкалоиди - група физиологично активни азотсъдържащи съединения, които имат основни свойства, имат хетероциклична структура. Много от тях са мощни отрови във високи дози.

Алкалоидите включват никотин C 10 H 14 N 2, кофеин C 8 H 10 N 4 O 2 и теобромин C 7 H 8 N 4 O 2. Смъртоносната доза никотин за хората е 0,01-0,04 г. Алкалоидите - пиперин C 17 H 19 O 3 N и пиператовин C 16 H 21 O 2 N (в люта чушка) и др. Придават на продуктите остър вкус на изгаряне.

Пуринови азотни основи - аденин C 5 H 5 N 5, гуанин C 5 H 5 N 5 O, ксантин, C 5 H 5 N 4 O 2, хипоксантин C 5 H 4 N 4 O - възникват по време на хидролизата на нуклеинови киселини, откриват се в мускулите на животните и рибите, чай, мая, мозъчна тъкан. Това са биологично активни вещества.

Азотът, подобно на кислорода, често е част от органичните вещества и неговите съединения са необходими за живите организми.

Съединенията, съдържащи азот, са по-разнообразни от тези, съдържащи кислород. Това се дължи на факта, че азотът има по-висока валентност и в същото време има три хибридни състояния, като въглероден атом. Съединенията с единична връзка C-N се наричат \u200b\u200bамини, с двойна връзка C \u003d N - имини, с тройна връзка C \u003d K - нитрили.

Основната разлика между азота и кислорода е, че азотът може да навлиза в органични съединения както в редуцирано, така и в окислено състояние. Електроотрицателността на азота (x \u003d 3.0) е по-висока от тази на въглерода (x \u003d 2.5) и по-ниска от тази на кислорода (x \u003d 3.5). Ако азотът е свързан с въглерод и водород, тогава степента му на окисление е -3. В съединенията, съдържащи нитро групата -G) 2, азотът е свързан с кислород и въглерод и е в +3 степен на окисление. Органичните съединения с окислен азот съдържат вътрешен запас от окислител. Когато в молекулата има няколко нитро групи, съединението става експлозивно. Този вид вещество включва 2,4,6-тринитротолуол (TNT).

Намаленият азот придава на органичните съединения същите свойства като кислорода: полярност, основност и киселинност, способност

образуват водородни връзки. Полярността на азотсъдържащите съединения обаче е по-малка и водородните връзки са по-слаби от тези на кислородсъдържащите. Следователно, според някои физични свойства, амините се намират между въглеводороди и алкохоли. Докато при нормални условия всички алкохоли са течности, някои амини са газообразни:

Азот в състояние вър 3-хибридизацията е добър донор на електронни двойки. Следователно, както вече знаем, амините проявяват доста силни основни свойства. В по-малка степен донорните свойства се изразяват за азот в състояние на $ р 2 -хибридизация. Киселинните свойства на азотсъдържащите органични съединения са много по-слаби от тези на кислородсъдържащите. Но с участието на азотни електрони в конюгация с n-електрони и въглерод се проявяват киселинни свойства.

Един от класовете азотсъдържащи вещества - амини. Това е името на азотсъдържащите органични вещества, в които азотният атом се комбинира с въглеводородни радикали и съответния брой водородни атоми. В зависимост от броя на радикалите, има:

• - първични амини YMN 2;
• - вторични амини KI / NN;
• - третични амини KK "K" N.

Обърнете внимание, че понятията за първични, вторични и третични амини не съвпадат със съответните понятия за алкохоли.

Съществуват хомоложни серии от ограничаващи, ненаситени и ароматни амини. Също така има разлика в терминологията при сравняване на алкохоли и амини. В ароматните алкохоли хидроксилната група трябва да бъде свързана с въглеродния атом в радикала, а не в ароматния пръстен. В случай на съединения, съдържащи азот, вещество с NH2 група, свързано с ароматен пръстен, също се счита за амин.

Амините с ниско молекулно тегло са течни или газообразни вещества, които са силно разтворими във вода. Имат неприятна миризма, напомняща на амоняк. Специфичната миризма на риба също се свързва с наличието на амини. По-високите амини имат същите характеристики, които са забелязани в алкохолите и киселините - разтворимостта във вода намалява и се появява повърхностна активност.

Получаване на амини. Един от методите за получаване на амини е подобен на производството на алкохоли. Това са реакции на халогенирани въглеводороди с амоняк, протичащи по механизма на нуклеофилно заместване:

Аминът тук не може да бъде продукт на директна реакция, тъй като полученият хлороводород реагира с него, както с основа.

давайки аминовата сол. Да подчертая безплатно амин, получената сол се третира с алкали:

Халогенираният въглеводород реагира не само с амоняк, но и с първичен амин. В този случай се образува вторичен амин, а на следващия етап третичен амин:

Амините се получават и чрез хидрогениране на нитрили:

Ароматните амини се получават чрез редукция на нитро съединения. Метали се използват като редуктори в кисела среда:

Този ароматен амин се нарича анилин. Редукционната реакция на нитросъединенията е открита от NN Zinin през 1842 г. В промишлеността нитробензенът се редуцира с водород върху никелов катализатор при ~ 300 ° C. Анилинът се превърна в много важен междинен продукт, използван за производството на багрила, полимери, лекарства и др. Световното производство на анилин е над 1 милион тона годишно.

Химични свойства на амините. Амините са сред веществата, които могат да изгорят с образуването на C0 2, H 2 0 и азот N 2.

Като основи амините са подобни на амоняка, от който се получават чрез заместване на водорода с въглеводородни радикали. Тези радикали влияят върху здравината на основите. Ефектът на индуктивните и мезомерни ефекти върху основните свойства обикновено е противоположен на ефекта им върху киселинните свойства. Наситените алкохоли са по-слаби от водата с киселинни свойства, а наситените амини са по-силни от амоняка в основните; фенолите са много по-силни в киселинни свойства от алкохолите, а анилинът в основните свойства е много по-слаб от наситените амини.

В наситените амини +/- ефектът на радикала увеличава електронната плътност върху азота, следователно способността на азота да дарява електронна двойка за образуване на донорно-акцепторна връзка се увеличава. В анилина електронната двойка азот участва в конюгация с ароматни ТТ електрони и става по-малко достъпна за образуването на донорно-акцепторна връзка. Следователно веществата са подредени в следния ред за отслабване на основните свойства:

ограничаващи амини\u003e NH 3\u003e ароматни амини.

Пример 22.15. В каква посока се измества равновесието на реакцията между етиламин и анилин хидрохлорид?

Решение. Етиламинът е по-силна основа от анилина. Следователно равновесието се измества към образуването на анилин:

Амините като основи реагират с метални йони, образувайки сложни съединения. Металният йон действа като акцептор на азотната електронна двойка, както при реакциите с амоняк. Има много сложни метални съединения (i-блок с различни амини. При смесване на разтвори на меден сулфат и метиламин се образува интензивно оцветен разтвор с по-чист син оттенък, отколкото в случай на реакция с амоняк (параграф 210):

диамини от типа rNh 2 CH 2 CH 2 1H 2 дават по-стабилни комплекси от моноамините, тъй като всяка молекула има два донорни азотни атома и е свързана с две донорно-акцепторни връзки.

Първични амини от азотна киселина (или натриев нитрит в кисела среда) дезаминират превръщайки се в алкохоли:

В първичните и вторичните амини водородът на аминогрупата се замества с въглеводородни радикали в реакции с халогенни производни (виж получаването на амини). Амин с киселинен халогенид дава киселинен амид, в който има радикал, свързан с азота:

Третичните амини добавят халогенирани въглеводороди, за да образуват тетра-заместени (кватернерни) амониеви соли:

Това са кристални вещества, лесно разтворими във вода. За разлика от конвенционалните амониеви соли, те не се хидролизират или разлагат от алкали.

В анилин и други ароматни амини групата NH2 проявява положителен мезомерен ефект, ускорявайки реакциите на електрофилно заместване в ароматния радикал. Анилинът обезцветява бромна вода, образувайки бяла утайка от триброманилин.

Азотсъдържащите органични вещества са много важни за националната икономика. Азотът може да бъде включен в органичните съединения под формата на нитро група NO 2, амино група NH 2 и амидо група (пептидна група) - C (O) NH, а азотният атом винаги ще бъде директно свързан с въглеродния атом.

Нитро съединения се получава чрез директно нитриране на наситени въглеводороди с азотна киселина (налягане, температура) или чрез нитриране на ароматни въглеводороди с азотна киселина в присъствието на сярна киселина, например:

Долните нитроалкани (безцветни течности) се използват като разтворители за пластмаси, целулозни влакна, много лакове, нисши нитроарени (жълти течности) - като междинни продукти за синтеза на амино съединения.

Амини (или амино съединения) може да се разглежда като органични производни на амоняк. Амините могат да бъдат първичен R - NH 2, втори RR "NH и третичен RR "R" N, в зависимост от броя на водородните атоми, които са заместени с радикалите R, R ", R". Например първичният амин е етиламин C 2 H 5 NH 2, вторичен амин - диетиламин (CH 3) 2 NH, третичен амин - триетиламин (С2Н5) 3N.

Амините, подобно на амоняка, проявяват основни свойства; във воден разтвор те се хидратират и дисоциират като слаби основи:

и образуват соли с киселини:

Третичните амини добавят халогенни производни, за да образуват тетра-амониеви соли:

Ароматни вечери (в които аминогрупата е свързана директно с бензеновия пръстен) са по-слаби основи от алкиламините, поради взаимодействието на единичната двойка електрони на азотния атом с β-електроните на бензеновия пръстен. Аминогрупата улеснява заместването на водорода в бензеновия пръстен, например с бром; 2,4,6-триброманилин се образува от анилин:

Получаване: редукцията на нитросъединения с използване на атомен водород (получен или директно в съд чрез реакцията Fe + 2НCl \u003d FeCl 2 + 2Н 0, или чрез преминаване на водород Н 2 през никелов катализатор Н 2 \u003d 2Н 0) води до синтеза първичен амини:

б) Цининова реакция

Амините се използват при производството на разтворители за полимери, фармацевтични продукти, фуражни добавки, торове, оцветители. Много отровни, особено анилин (жълто-кафява течност, абсорбираща се в тялото дори през кожата).

Аминокиселини - органични съединения, съдържащи две функционални групи - киселинни UNSD и амин NH 2; са в основата на протеиновите вещества.

Примери:

Аминокиселините проявяват свойствата както на киселини, така и на амини. И така, те образуват соли (поради киселинните свойства на карбоксилната група):

и естери (като други органични киселини):

С по-силни (неорганични) киселини те проявяват свойствата на основите и образуват соли поради основните свойства на аминогрупата:

Реакцията на образуване на глицинати и соли на глициния може да се обясни както следва. Във воден разтвор аминокиселините съществуват в три форми (например глицин):

Следователно, в реакция с основи, глицинът преминава в глицинат-йон, а с киселини - в глициниев катион, равновесието се измества, съответно, към образуването на аниони или катиони.

Протеин - органични природни съединения; са биополимери, изградени от аминокиселинни остатъци. В протеиновите молекули азотът присъства под формата на амидо група - C (O) - NH– (т.нар. пептидна връзка C - N). Протеините задължително съдържат C, H, N, O, почти винаги S, често P и т.н.

Когато протеините се хидролизират, се получава смес от аминокиселини, например:

Разграничава се броят на аминокиселинните остатъци в протеиновата молекула дипептиди (горният глицилаланин), трипептиди и т.н. Естествените протеини (протеини) съдържат от 100 до 1 10 5 аминокиселинни остатъка, което съответства на относително молекулно тегло от 1 10 4 - 1 10 7.

Образуване на протеинови макромолекули ( биополимери),тоест свързването на аминокиселинни молекули в дълги вериги става с участието на СООН групата на една молекула и NH 2 групата на друга молекула:

Трудно е да се надцени физиологичното значение на протеините, не случайно те се наричат \u200b\u200b„носители на живота“. Протеините са основният материал, от който е изграден живият организъм, тоест протоплазмата на всяка жива клетка.

При биологичния протеинов синтез остатъците от 20 аминокиселини се включват в полипептидната верига (в реда, даден от генетичния код на организма). Сред тях има такива, които изобщо не се синтезират (или се синтезират в недостатъчни количества) от самото тяло, те се наричат незаменими аминокиселини и се въвеждат в тялото с храната. Хранителната стойност на протеините е различна; Животинските протеини, които имат по-високо съдържание на незаменими аминокиселини, се считат за по-важни за хората от растителните протеини.

1-2. Органичен клас

1. нитро съединения

2. първични амини

съдържа функционална група

1) - О - NO 2

3. Водородните връзки се образуват между молекулите

1) формалдехид

2) пропанол-1

3) циановодород

4) етиламин

4. Броят на структурните изомери от групата на наситените амини за състава C 3 H 9 N е

5. Във воден разтвор на аминокиселината CH 3 CH (NH 2) COOH химическата среда ще бъде

1) киселинен

2) неутрален

3) алкална

6. Двойствената функция в реакциите се изпълнява (поотделно) от всички вещества от множеството

1) глюкоза, етанова киселина, етилен гликол

2) фруктоза, глицерин, етанол

3) глицин, глюкоза, метанова киселина

4) етилен, пропанова киселина, аланин

7-10. За реакцията в разтвор между глицин и

7. натриев хидроксид

8. метанол

9. Водороден хлорид

10. Продуктите с аминооцетна киселина са

1) сол и вода

3) дипептид и вода

4) естер и вода

11. Съединение, което реагира с хлороводород, образувайки сол, влиза в реакции на заместване и се получава чрез редукция на продукта на бензолно нитриране

1) нитробензол

2) метиламин

12. Когато лакмусът се добави към безцветен воден разтвор на 2-аминопропанова киселина, разтворът се превръща в цвят:

1) червен

4) лилаво

13. За да разпознаете изомери със структура CH 3 -CH 2 -CH 2 -NO 2 и NH 2 -CH (CH 3) - COOH, трябва да използвате реагента

1) водороден прекис

2) бромна вода

3) разтвор на NaHCO 3

4) разтвор на FeCl 3

14. Под действието на концентрирана азотна киселина върху протеина се появява ... оцветяване:

1) лилаво

2) син

4) червен

15. Установете съответствие между името на връзката и класа, към който принадлежи

16. Анилинът действа в следните процеси:

1) неутрализиране с мравчена киселина

2) изместване на водорода с натрий

3) получаване на фенол

4) заместване с хлорна вода

17. Глицинът участва в реакциите

1) окисление с меден (II) оксид

2) синтез на дипептид с фенилаланин

3) естерификация с 1-бутанол

4) добавяне на метиламин

18-21. Направете уравненията на реакциите по схемата

Обратно напред

Внимание! Прегледът на слайда се използва само за информационни цели и може да не представлява всички опции за презентация. Ако се интересувате от тази работа, моля изтеглете пълната версия.

Цели на урока:

1. Да актуализира знанията на учениците за естествените полимери, като използва примера на протеини. Да се \u200b\u200bзапознаят със състава, структурата, свойствата и функциите на протеините.
2. Насърчават развитието на вниманието, паметта, логическото мислене, способността за сравнение и анализ.
3. Формиране на интерес на учениците към тази тема, комуникативни качества.

Тип на урока:урок за формиране на нови знания.

Образователни ресурси:

1. Библиотека на електронни визуални помагала "Химия 8-11 клас", разработчик "Кирил и Методий", 2005
2. Електронно издание „Химия 8-11. Виртуална лаборатория ”, разработчик Mar GTU, 2004
3. Електронно издание по курса "Биотехнологии", разработчик "Нов диск", 2003 г.

Материално-техническо оборудване, дидактическа подкрепа: Компютър, проектор, екран. Презентация "Протеин". Учебник. Руджитис Г. Е. Химия 10 клас 2011, Учебник. Ю.И. Полянски. Обща биология.10-11 клас. 2011 г.

Лабораторно оборудване и реактиви:Протеинов разтвор, натриев хидроксид, оловен ацетат, меден сулфат, концентрирана азотна киселина, алкохолна лампа, държач, епруветки.

По време на занятията

I. Организационен момент(3–5’)

II. Съобщаване на темата и целта на урока (3–5’). (Слайд 1-2)

III. Обяснение на материала по темата „ Азотсъдържащи органични съединения. Протеини ”.

1. Протеини (Слайд 3). Започваме изследването на протеините с изявлението на биохимика Й. Мюлдер „Във всички растения и животни има определено вещество, което несъмнено е най-важното от всички известни вещества от живата природа и без което животът би бил невъзможен на нашата планета“.

2. Определяне на протеина (Слайд 4-6) учениците обсъждат и пишат в тетрадка.

Слайд 4. Определяне на протеини. Протеините са азотсъдържащи органични вещества с високо молекулно тегло със сложен състав и структура на молекулите.

Слайд 5. Протеините, заедно с въглехидратите и мазнините, са основната съставка на нашата храна.

Слайд 6. Протеинът е най-висшата форма за развитие на органични вещества. Всички жизнени процеси са свързани с протеините. Протеините са част от клетките и тъканите на всички живи организми. Съдържанието на протеин в различни клетки може да варира от 50 до 80%.

3. Историята на протеина (Слайд 7-11). Запознайте се с първите изследователи на протеини(Jacopo Bartolomeo Beccari, Francois Quene, Antoine Francois de Furcroix).

Слайд 7. Името на протеина произлиза от белтъка на яйцата. В древен Рим белтъкът от яйца се е използвал като лечебно средство. Истинската история на протеините започва с първите знания за техните свойства.

Слайд 6. За първи път протеинът е изолиран (под формата на глутен) през 1728 г. от италианеца Я.Б. Бекари, направени от пшенично брашно. Това събитие се счита за раждането на протеинова химия. Скоро беше открито, че подобни съединения се намират във всички органи не само на растенията, но и на животните. Този факт изненада учените, които са свикнали да разделят веществата на съединения от „животинския и растителен свят“. Общото свойство на новите вещества беше, че при нагряване те отделяха основни вещества - амоняк и амини.

Слайд 9. 1747 - Френският физиолог Ф. Кене за първи път прилага термина „протеин“ върху течностите на живия организъм.

Слайд 10. През 1751 г. терминът протеин влиза в „Енциклопедия“ от Д. Дидро и Дж. Аламбер.

4. Протеинов състав (Слайд 12) учениците пишат в тетрадка.

Слайд 12. Протеинов състав . Елементният състав на протеина варира леко (в% от сухото тегло): С - 51-53%, O - 21,5-23,5%, N - 16,8-18,4%, Н - 6,5-7,3%, S - 0,3–2,5%. Някои протеини съдържат P, Se и т.н.

5. Протеинова структура (Слайд 13-15).

Слайд 13. Протеините са естествени полимери, молекулите на които са изградени от аминокиселинни остатъци, свързани с пептидна връзка. В инсулина има 51 остатъка, в миоглобина 140.

Относителното молекулно тегло на протеините е много голямо, вариращо от 10 хиляди до много милиони. Например: инсулин - 6500, пилешки яйчен белтък - 360 000, а един от мускулните протеини достига 150 000.

Слайд 14. Повече от 150 аминокиселини се срещат в природата, но само около 20 аминокиселини се намират в протеините.

Слайд 15. Учениците преглеждат дефиницията, името и структурата на аминокиселините. Аминокиселининаречени азотсъдържащи органични съединения, молекулите на които съдържат аминогрупи - NH 3 и карбоксилни групи - COOH.

Аминокиселинимогат да се разглеждат като производни на карбоксилни киселини, в които водородният атом в радикала е заместен с амино група.

6. Пептидна теория на протеиновата структура (Слайд 16-19). Въпрос към учениците – Какво се нарича пептидна връзка?

Пептидната връзка е връзка, образуваща се между остатъка - NH - на аминогрупата на една аминокиселинна молекула и остатъка - CO - на карбоксилната група на друга аминокиселинна молекула.

Слайд 16. Към началото на 19 век се появяват нови трудове за химическото изследване на протеините. Фишер Емил Херман през 1902 г. предлага пептидна теория за протеиновата структура, експериментално доказа, че аминокиселините се свързват, за да образуват съединения, които той нарича полипептиди. Лауреат на Нобелова награда за 1902 г.

Слайд 17. Протеините включват няколкостотин, а понякога и хиляди комбинации от незаменими аминокиселини. Редът на тяхното редуване е много разнообразен. Всяка аминокиселина може да се появи многократно в протеин. За протеин, състоящ се от 20 аминокиселинни остатъка, теоретично са възможни около 2х10 18 варианта (един от вариантите).

Слайд 18. Полимер, състоящ се от аминокиселини (втори вариант).

19 Слайд. Верига, състояща се от голям брой аминокиселинни остатъци, свързани помежду си, се нарича полипептид. Съдържа десетки и стотици аминокиселинни остатъци. Всички протеини имат еднакъв полипептиден скелет. Има 3,6 аминокиселинни остатъка на ход на спиралата.

7. Класификация на протеините (Slide20). Доклад на учениците за „Няколко класификации на протеините“. (Приложение 2).

8. Структурата на протеинова молекула (Слайд 21-29). При изучаване на състава на протеините беше установено, че всички протеини са изградени по един-единствен принцип и имат четири нива на организация. Студентите слушат, обсъдете и запишете дефиницията на структурите на белтъчната молекула.

Слайд 21. Структура на белтъчната молекула . През първата половина на 19 век стана ясно, че протеините представляват неразделна част от всички живи вещества на Земята, без изключение. Откриването на аминокиселини, изследването на свойствата и методите за получаване на пептиди са стъпка към установяването на структурата на протеиновите молекули. При изучаване на състава на протеините беше установено, че всички те са изградени по един принцип и имат четири нива на организация: първично, вторично, третично и някои от тях имат кватернерна структура.

Слайд 22. Първична протеинова структура. Това е линейна верига от аминокиселинни остатъци, разположени в определена последователност и свързани помежду си с пептидни връзки. Броят на аминокиселинните единици в молекулата може да варира от няколко десетки до стотици хиляди. Това се отразява в молекулното тегло на протеините, което варира в широки граници: от 6500 (инсулин) до 32 милиона (протеин на грипния вирус). Първичната структура на протеинова молекула играе изключително важна роля. Смяната само на една аминокиселина с друга може да доведе или до смъртта на организма, или до появата на съвсем нов вид.

Слайд 23. Повторение на механизма на образуване на пептидна връзка.

Студентите получават задание: Направете реакционно уравнение за получаване на дипептид от произволни две аминокиселини от предложения списък (приложена е таблица с аминокиселини). Проверка на изпълнената задача.

Слайд 24. Данилевски А.Я. - руски биохимик, академик. Един от основателите на руската биохимия. Работил е в областта на ензимите и протеините. През 1888 г. Данилевски А.Я. предложи теория за структурата на протеинова молекула (съществуването на пептидни връзки в протеините). Експериментално е доказано, че под действието на панкреатичен сок протеините се подлагат на хидролиза. Той изучава мускулни протеини (миозин), открива антипепсин и антитрипсин.

Слайд 25. Вторичната структура на протеина е полипептидна верига, усукана в спирала. Той се задържа в космоса поради образуването на множество водородни връзки между - CO - и - NH - групите, разположени на съседни спирални завои. Има два класа такива структури - спирални и сгънати. Всички те са стабилизирани от водородни връзки. Полипептидната верига може да бъде усукана в спирала, на всеки завой на която има 3,6 аминокиселинни единици с радикали, обърнати навън. Отделните завои се държат заедно чрез водородни връзки между групи от различни части на веригата. Тази протеинова структура се нарича спирала и се наблюдава например в кератина (вълна, коса, рога, нокти). Ако страничните групи аминокиселинни остатъци не са много големи (глицин, аланин, серин), двете полипептидни вериги могат да бъдат разположени успоредно и да се държат заедно чрез водородни връзки. В този случай лентата се оказва не плоска, а сгъната. Това е протеинова структура, характерна например за копринения фиброин.

Слайд 26. През 1953 г. Л. Полинг разработва модел на вторичната структура на протеин. През 1954 г. му е присъдена Нобелова награда за химия. През 1962 г. - Нобеловата награда за мир.

Слайд 27. Третичната структура е начин за поставяне на спирала или структура в пространството. Това е реална триизмерна конфигурация на спирала от полипептидна верига, усукана в пространството (т.е. спирала, усукана в спирала).

Слайд 28. Третичната структура се поддържа от връзките между функционалните групи на радикалите - дисулфидни мостове (–S - S–) между сярните атоми (между два цистеинови остатъка от различни части на веригата), - естерни мостове между карбоксилната група (–COOH) и хидроксилната група (–OH), - солеви мостове между карбоксилната група (–COOH ) и амино група (–NH 2) . Според формата на белтъчната молекула, която се определя от третичната структура, се изолират глобуларни протеини (миоглобин) и фибриларни (кератин на косата), които изпълняват структурна функция в тялото.

Слайд 29. Кватернерна структура - форма на взаимодействие между няколко полипептидни вериги. Полипептидните вериги са свързани помежду си с водородни, йонни, хидрофобни и други връзки. Доклад на ученика по темата „Кватернерна структура на протеинова молекула“. (Приложение 3).

9. Химични свойства на протеините (Слайд 30). От химичните свойства разглеждаме следните свойства: денатурация, хидролиза и цветни реакции към протеина.

Слайд 30.Свойствата на протеините са многобройни: някои протеини са твърди вещества, неразтворими във вода и солни разтвори; повечето протеини са течни или желатинови, водоразтворими вещества (например албумин, протеинът на пилешко яйце). Протоплазмата на клетките се състои от колоиден протеин.

Слайд 31. Денатурация на протеини - разрушаване на вторичните, третичните и четвъртичните структури на протеинова молекула под въздействието на външни фактори. Обратима денатурация е възможна в разтвори на амониеви, калиеви и натриеви соли. Под въздействието на соли на тежки метали настъпва необратима денатурация. Следователно изпаренията на тежки метали и техните соли са изключително вредни за организма. За дезинфекция, консервиране и др. Се използва формалин, фенол, етилов алкохол, чието действие също води до необратима денатурация. Протеинът при денатурация губи редица най-важни функции на живата структура: ензимна, каталитична, защитна и др.

10. Денатурация на протеини (Слайд 31–32). Денатурация на протеини - разрушаване на вторичните, третичните и четвъртичните структури на протеинова молекула под въздействието на външни фактори. (Учениците пишат определението в тетрадка)

Слайд 32. Денатурация на протеини. Фактори, причиняващи денатурация: температура, механичен стрес, действие на химикали и др.

11. Виртуална лабораторна работа (Слайд 33–35). Гледане на видеоклип от филма и обсъждане.

Слайд 33. Опит №1. Обратима денатурация на протеини. Към протеиновия разтвор се добавя наситен разтвор на амониев сулфат. Разтворът става мътен. Настъпи денатурация на протеини. Протеинова утайка в епруветка. Тази утайка може да се разтвори отново чрез добавяне на няколко капки от мътния разтвор към вода и разбъркване на разтвора. Утайката се разтваря.

Слайд 34. Опит номер 2. Необратима денатурация на протеини. Изсипете протеина в епруветка и го загрейте до кипене. Бистрото решение се замъглява. Коагулираният протеин се утаява. Когато протеините са изложени на високи температури, настъпва необратима коагулация на протеините.

Слайд 35. Опит номер 3. Необратима денатурация на протеини от киселини. Внимателно добавете протеиновия разтвор в епруветката с азотна киселина. На границата на двата разтвора се появи пръстен от коагулиран протеин. Разклащането на епруветката увеличава количеството на коагулирания протеин. Настъпва необратима коагулация на протеини.

12. Цветни реакции на протеини (Слайд 36). Демонстрация на експерименти:

1. Биуретова реакция.
2. Ксантопротеинова реакция.
3. Качествено определяне на сярата в протеините.

1) Биуретова реакция. Когато прясно получената утайка от меден хидроксид действа върху протеините в алкална среда, се появява виолетов цвят. От цветните реакции към протеините биуретът е най-характерен, тъй като пептидните връзки на протеините дават сложно съединение с медни (II) йони.

2) Ксантопротеинова реакция (взаимодействие на ароматни радикали с концентрирана азотна киселина). Когато протеините са изложени на концентрирана азотна киселина, се образува бяла утайка, която при нагряване пожълтява, а когато се добави амонячен разтвор, става оранжева.

3) Качествено определяне на сярата в протеините. Ако се добави оловен ацетат към разтвор на протеини и след това натриев хидроксид и се нагрее, тогава се образува черна утайка, което показва съдържанието на сяра.

13. Хидролиза на протеини (Слайд 37-38). Студентите анализират видовете протеинова хидролиза и ги записват в тетрадка.

Слайд 37. Протеиновата хидролиза е едно от най-важните свойства на протеините. Възниква в присъствието на киселини, основи или ензими. За пълна киселинна хидролиза трябва да кипнете протеина със солна киселина в продължение на 12-70 часа. В организма пълната хидролиза на протеините протича при много меки условия под действието на протолитични ензими. Важно е да се обърне внимание на учениците върху факта, че аминокиселините са крайният продукт на протеиновата хидролиза.

Слайд 38. Видове протеинова хидролиза . Всеки тип организъм, всеки орган и тъкан съдържа свои характерни протеини и при усвояване на хранителните протеини тялото ги разгражда до отделни аминокиселини, от които тялото създава свои собствени протеини. Разграждането на протеините се извършва в храносмилателните органи на хората и животните (стомаха и тънките черва) под действието на храносмилателни ензими: пепсин (в киселата среда на стомаха) и трипсин, хемотрипсин, дипептидаза (в леко алкална - рН 7,8 чревна среда). Хидролизата е в основата на процеса на храносмилане. Човешкото тяло трябва да се поглъща ежедневно с храна 60 – 80 г протеин. В стомаха под действието на ензими и солна киселина белтъчните молекули се разграждат на „градивни елементи“ – аминокиселини. Попаднали в кръвта, те се пренасят до всички клетки на тялото, където участват в изграждането на собствени протеинови молекули, характерни само за този вид.

14. Изследвания в областта на изследванията на протеини през 19 век (Слайд 39-42).Откритията на учените - химици Ф. Сангер, М. Ф. Перуц и Д.К. Кендиру.

Слайд 39. Учените напълно са определили структурата на някои протеини: хормона инсулин, антибиотика грамицидин, миоглобин, хемоглобин и др.

пързалка 40. През 1962 г. М.Ф. Перуц и Д.К. Кендиру получи Нобелова награда за своите изследвания в изследването на протеини.

Слайд 41. Молекулата на хемоглобина (Mr \u003d (C 738 H 1166 O 208 S 2 Fe) \u003d 68000) е изградена от четири полипептидни вериги (Mr \u003d 17000 всяка). Когато се комбинира с кислород, молекулата променя своята четвъртична структура, улавяйки кислород.

Слайд 42. През 1954 г. F. Sanger дешифрира аминокиселинната последователност в инсулина (след 10 години тя е синтезирана). Ф. Сенгер - английски биохимик. От 1945 г. той започва да изучава естествения протеин инсулин. Този панкреатичен хормон регулира нивата на кръвната захар в организма. Нарушаването на синтеза на инсулин води до неправилно функциониране на метаболизма на въглехидратите и сериозно заболяване - захарен диабет. Използвайки всички достъпни за него методи и показвайки големи умения, Ф. Сенгер дешифрира структурата на инсулина. Оказа се, че той се състои от две полипептидни вериги с дължина 21 и 30 аминокиселинни остатъка, свързани помежду си на две места от дисулфидни мостове от цистеинови фрагменти. Работата отне дълги девет години. През 1958 г. ученият е удостоен с Нобелова награда „за работата си върху структурата на протеините, особено на инсулина“. Въз основа на откритието на Ф. Сенгер през 1963 г. е завършен първият синтез на инсулин от отделни аминокиселини. Това беше триумф за синтетичната органична химия.

15. Функции на протеините (Слайд 43). Студентите работят самостоятелно с учебника Ю.И. Полянски. Обща биология стр. 43-46. Задача на ученика: запишете функциите на протеините в тетрадка.

Слайд 43. Проверка и консолидиране на изпълнената задача.

16. Протеини като компонент на храна за животни и хора (Слайд 44–49). Хранителната стойност на протеините се определя от съдържанието на незаменими аминокиселини в тях.

Слайд 44. Пълното разграждане на 1 грам протеин освобождава 17,6 kJ енергия.

Съобщение на ученика по темата: „Протеините са източник на незаменими аминокиселини в организма“ (Приложение 4).

46 Слайд. Растителните протеини са по-малко ценни. Те са по-бедни на лизин, метионин, триптофан и са по-трудни за смилане в стомашно-чревния тракт.

В процеса на храносмилането протеините се разграждат до свободни аминокиселини, които след като се абсорбират в червата, навлизат в кръвта и се пренасят до всички клетки.

47 Слайд. Пълни и дефектни протеини. Пълните протеини са тези, които съдържат всички основни аминокиселини. Дефектните протеини не съдържат всички основни аминокиселини.) Студентско съобщение по темата - „Енергийна стойност на някои храни“. (Приложение 6).

17. Значението на протеините (Слайд 48-49).

Слайд 48. Протеините са съществена част от всички живи клетки, играят изключително важна роля в живата природа, са основният, най-ценният и незаменим компонент на храненето. Протеините са в основата на структурните елементи и тъкани, подпомагат метаболизма и енергията, участват в процесите на растеж и размножаване, осигуряват механизми на движение, развитието на имунни реакции, необходими са за функционирането на всички органи и системи на тялото.

Слайд 49. Завършваме изучаването на темата, като дефинираме живота на Ф. Енгелс „Животът е начин на съществуване на протеинови тела, чиято съществена точка е постоянният обмен на вещества с околната външна природа, а с прекратяването на този метаболизъм животът също спира, което води до разлагането на протеина“.

IV. Анализ на домашното:Химия. G.E.Rudzitis, стр. 158-162 изучават материала.

V. Обобщаване на урока.

Литература:

1. Баранова Т.А.Правилното хранене. - М.: Интербук, 1991. - С. 78–80.
2. Волков В.А., Вонски Е.В., Кузнецова Г.И. Изключителни химици по света. - М.: ВШ, 1991.656 с.
3. Габриелян О.С.Химия. Учебник.10 кл. за общо образование. институции - М.: Дрофа, 2007.
4. Горковенко М.Ю. Развитие на урока по химия. - М.: Вако, 2006. S. 270–274.
5. Полянски Ю.И. Обща биология. Учебник.10-11 клас. 2011 г.
6. Руджитис Г.Е. Химия: Органична химия. Учебник. 10 cl. за общо образование. институции. - М.: Образование, 2011 - с. 158-162.
7. Фигуровски Н.А. Очертание на общата история на химията. От древни времена до началото на 19 век. - Москва: Наука, 1969, 455 с.
8. Интернет ресурси.

Органичните вещества са клас съединения, които съдържат въглерод (с изключение на карбиди, карбонати, въглеродни оксиди и цианиди). Името "органични съединения" се появи на ранен етап от развитието на химията и говори за себе си учени ... Уикипедия

Органогерманиеви съединения Органометални съединения, съдържащи връзката "германиев въглерод". Понякога те се наричат \u200b\u200bвсякакви органични съединения, съдържащи германий. Първото органогерманово съединение тетраетилгерман е ... ... Уикипедия

Съединения, съдържащи въглероден водород и въглероден кислород в молекула. Повечето органични съединения съдържат кислород. Класификация Обща формула Наименование на класа съединения ROH Алкохоли ROR1 Етери R (C \u003d O) H …… Уикипедия

Кремнийорганичните съединения са съединения, в молекулите на които има пряка връзка силиций-въглерод. Органосилициевите съединения понякога се наричат \u200b\u200bсиликони, от латинското наименование на силициев силиций. Кремнийорганични съединения ... ... Уикипедия

Органичните нитрати са естери на азотна киселина HNO3. Органичните нитрати съдържат една или повече нитратни ONO2 групи, които са ковалентно свързани с органичния радикал. Свойства Органичните нитрати са безцветни или ... ... Wikipedia

Органичните съединения, органичните вещества са клас химични съединения, които включват въглерод (с изключение на карбиди, въглеродна киселина, карбонати, въглеродни оксиди и цианиди). Съдържание 1 История 2 Класификация ... Уикипедия

- (хетероцикли) органични съединения, съдържащи пръстени, които заедно с въглерода включват и атоми на други елементи. Може да се разглежда като карбоциклични съединения с хетеро заместители (хетероатоми) в пръстена. Повечето ... ... Уикипедия

Органометални съединения (МОС) са органични съединения, в които има връзка между метален атом и въглероден атом / атоми. Съдържание 1 Видове органометални съединения 2 ... Уикипедия

Органохалогенните съединения са органични вещества, съдържащи поне една въглеродна халогенна връзка C Hal. Органохалогенните съединения, в зависимост от естеството на халогена, се подразделят на: Органофлуорни съединения; ... ... Уикипедия

Органометални съединения (МОС) са органични съединения, в които има връзка на метален атом с въглероден атом / атоми. Съдържание 1 Видове органометални съединения 2 Методи за получаване ... Уикипедия