Tabela de química para compostos orgânicos contendo nitrogênio. Propriedades químicas de aminas saturadas

Muitas das substâncias não protéicas contendo nitrogênio são produtos intermediários ou finais do metabolismo das proteínas em organismos vegetais e animais. . As substâncias que não contêm nitrogênio proteico estão envolvidas na formação do sabor e aroma específicos dos produtos. Alguns deles estimulam a atividade das glândulas digestivas.

Aminoácidos são os principais componentes estruturais das moléculas de proteínas e aparecem na forma livre nos alimentos, principalmente no processo de degradação das proteínas. Os aminoácidos livres são encontrados em tecidos vegetais e animais em pequenas quantidades, e sua quantidade aumenta durante o armazenamento.

Amidas ácidas são derivados de ácidos graxos com a fórmula geral RCH 2 CONH 2. São comuns em produtos vegetais e animais como constituintes naturais. Estes incluem asparagina, glutamina, ureia, etc.

Compostos de amônia Encontrado em alimentos em pequenas quantidades, na forma de amônia e seus derivados, em particular aminas. Um conteúdo significativo de amônia e aminas indica decomposição putrefativa das proteínas dos alimentos. Os derivados de amônia incluem metilaminas CH 3 NH 2, dimetilaminas (CH 3) 2 NH e trimetilaminas (CH 3) 3 N, que possuem um odor específico. Quando as proteínas da carne e do peixe se deterioram, aminas venenosas para os humanos são formadas - cadaverina, putrescina, histamina .

Nitratos, ou seja, Os sais de ácido nítrico, como um composto natural em produtos alimentícios, são encontrados em pequenas quantidades, mas em alguns produtos a quantidade de nitratos é significativa. Atualmente, foi estabelecida a concentração máxima permitida (MPC) de nitratos em vários tipos de vegetais e frutas.

No corpo humano, sob a influência da microflora intestinal, os nitratos são restaurados em nitritos, que são absorvidos pelo sangue e bloqueiam os centros respiratórios. A dose máxima permitida de nitratos para uma pessoa não deve exceder 5 mg por 1 kg de peso corporal.

Nitrito,em particular, o NaNO 2 é adicionado à carne como conservante na produção de embutidos, carnes defumadas, carne enlatada, para preservar a cor rosa avermelhada dos produtos acabados. Os nitritos têm uma toxicidade mais alta do que os nitratos; no estômago humano, as nitrosaminas são formadas a partir deles - os carcinógenos químicos mais poderosos atualmente conhecidos. A dose diária máxima permitida para eles é de 0,4 mg por 1 kg de peso corporal humano. A legislação sanitária estabelece a norma máxima admissível para o teor de nitritos em produtos cárneos.

Alcalóides - um grupo de compostos contendo nitrogênio fisiologicamente ativos que têm propriedades básicas, têm uma estrutura heterocíclica. Muitos deles são venenos potentes em altas doses.

Alcalóides incluem nicotina C 10 H 14 N 2, cafeína C 8 H 10 N 4 O 2 e teobromina C 7 H 8 N 4 O 2. A dose letal de nicotina para humanos é de 0,01-0,04 g. Alcalóides - piperina C 17 H 19 O 3 N e piperovatina C 16 H 21 O 2 N (em pimenta), etc. dão aos produtos um sabor forte de queima.

Bases nitrogenadas purinas - adenina C 5 H 5 N 5, guanina C 5 H 5 N 5 O, xantina, C 5 H 5 N 4 O 2, hipoxantina C 5 H 4 N 4 O - ocorrem durante a hidrólise de ácidos nucleicos, são encontrados nos músculos de animais e peixes, chá, fermento, tecido cerebral. Estas são substâncias biologicamente ativas.

O nitrogênio, como o oxigênio, costuma fazer parte das substâncias orgânicas e seus compostos são necessários para os organismos vivos.

Os compostos que contêm nitrogênio são mais diversos do que os que contêm oxigênio. Isso se deve ao fato do nitrogênio ter uma valência maior e ao mesmo tempo ter três estados híbridos, como um átomo de carbono. Os compostos com uma ligação simples C - N são chamados aminas, com uma ligação dupla C \u003d N - iminas, com uma ligação tripla C \u003d K - nitrilas.

A diferença essencial entre nitrogênio e oxigênio reside no fato de que o nitrogênio pode entrar nos compostos orgânicos tanto nos estados reduzido quanto oxidado. A eletronegatividade do nitrogênio (x \u003d 3,0) é maior que a do carbono (x \u003d 2,5) e menor que a do oxigênio (x \u003d 3,5). Se o nitrogênio estiver ligado ao carbono e ao hidrogênio, seu estado de oxidação será -3. Em compostos contendo o grupo nitro -G) 2, o nitrogênio está ligado ao oxigênio e ao carbono e está no estado de oxidação +3. Os compostos orgânicos com nitrogênio oxidado contêm um suprimento interno de oxidante. Quando existem vários grupos nitro na molécula, o composto se torna explosivo. Este tipo de substância inclui 2,4,6-trinitrotolueno (TNT).

O nitrogênio reduzido confere aos compostos orgânicos as mesmas propriedades do oxigênio: polaridade, basicidade e acidez, capacidade

formar ligações de hidrogênio. No entanto, a polaridade dos compostos que contêm nitrogênio é menor e as ligações de hidrogênio são mais fracas do que as que contêm oxigênio. Portanto, de acordo com algumas propriedades físicas, as aminas são encontradas entre os hidrocarbonetos e os álcoois. Embora todos os álcoois sejam líquidos em condições normais, algumas aminas são gasosas:

Nitrogênio capaz vr A hibridização 3 é um bom doador de pares de elétrons. Portanto, como já sabemos, as aminas exibem propriedades básicas bastante fortes. Em menor grau, as propriedades doadoras são expressas em nitrogênio no estado de hibridização $ p 2. As propriedades ácidas de compostos orgânicos contendo nitrogênio são muito mais fracas do que aquelas contendo oxigênio. Mas com a participação dos elétrons do nitrogênio na conjugação com os n-elétrons e o carbono, as propriedades ácidas se manifestam.

Uma das classes de substâncias contendo nitrogênio - aminas. Este é o nome de substâncias orgânicas contendo nitrogênio nas quais o átomo de nitrogênio é combinado com radicais de hidrocarbonetos e o número correspondente de átomos de hidrogênio. Dependendo do número de radicais, existem:

• - aminas primárias YMN 2;
• - aminas secundárias KI / NN;
• - aminas terciárias KK "K" N.

Observe que os conceitos de aminas primárias, secundárias e terciárias não coincidem com os conceitos correspondentes para álcoois.

Existem séries homólogas de aminas limitantes, insaturadas e aromáticas. Também há uma diferença na terminologia ao comparar álcoois e aminas. Em álcoois aromáticos, o grupo hidroxila deve estar ligado ao átomo de carbono no radical e não no anel aromático. No caso de compostos contendo nitrogênio, uma substância com um grupo NH 2 ligado a um anel aromático também é considerada uma amina.

As aminas com baixo peso molecular são substâncias líquidas ou gasosas altamente solúveis em água. Eles têm um odor desagradável que lembra amônia. O cheiro específico de peixe também está associado à presença de aminas. As aminas superiores têm as mesmas características observadas em álcoois e ácidos - a solubilidade em água diminui e a atividade de superfície aparece.

Obtendo aminas. Um dos métodos de produção de aminas é semelhante à produção de álcoois. São reações de hidrocarbonetos halogenados com amônia, procedendo pelo mecanismo de substituição nucleofílica:

A amina aqui não pode ser um produto de reação direta, uma vez que o cloreto de hidrogênio resultante reage com ela como com uma base.

dando o sal de amina. Para realçar livre amina, o sal resultante é tratado com álcali:

O hidrocarboneto halogenado reage não apenas com a amônia, mas também com uma amina primária. Neste caso, uma amina secundária é formada e, na próxima etapa, uma amina terciária:

As aminas também são obtidas por hidrogenação de nitrilas:

As aminas aromáticas são obtidas por redução de compostos nitro. Os metais são usados \u200b\u200bcomo agentes redutores em um ambiente ácido:

Essa amina aromática é chamada de anilina. A reação de redução de compostos nitro foi descoberta por NN Zinin em 1842. Na indústria, o nitrobenzeno é reduzido com hidrogênio em um catalisador de níquel a ~ 300 ° C. A anilina tornou-se um produto intermediário muito importante para a produção de corantes, polímeros, medicamentos, etc. A produção mundial de anilina é superior a 1 milhão de toneladas por ano.

Propriedades químicas das aminas. As aminas estão entre as substâncias capazes de queimar com formação de C0 2, H 2 0 e nitrogênio N 2.

Como bases, as aminas são semelhantes à amônia, da qual são produzidas pela substituição do hidrogênio por radicais de hidrocarbonetos. Esses radicais afetam a força das bases. O efeito dos efeitos indutivos e mesoméricos nas propriedades básicas é geralmente oposto ao seu efeito nas propriedades ácidas. Os álcoois saturados são mais fracos do que a água nas propriedades ácidas e as aminas saturadas são mais fortes do que a amônia nas básicas; os fenóis são muito mais fortes nas propriedades ácidas do que os álcoois, e a anilina nas propriedades básicas é muito mais fraca do que as aminas saturadas.

Em aminas saturadas +/-, o efeito do radical aumenta a densidade de elétrons no nitrogênio; portanto, a capacidade do nitrogênio de doar um par de elétrons para formar uma ligação doador-aceitador aumenta. Na anilina, o par de elétrons do nitrogênio participa da conjugação com elétrons TT aromáticos e se torna menos disponível para a formação de uma ligação doador-aceitador. Portanto, as substâncias são organizadas na seguinte linha de acordo com o enfraquecimento das propriedades principais:

aminas limitantes\u003e NH 3\u003e aminas aromáticas.

Exemplo 22.15. Em que direção mudou o equilíbrio da reação entre a etilamina e o cloridrato de anilina?

Decisão. A etilamina é uma base mais forte do que a anilina. Portanto, o equilíbrio é deslocado para a formação de anilina:

As aminas como bases reagem com íons metálicos para formar compostos complexos. O íon metálico atua como aceptor do par de elétrons do nitrogênio, como no caso das reações com a amônia. Existem muitos compostos complexos de metais (bloco-i com várias aminas. Ao misturar soluções de sulfato de cobre e metilamina, uma solução intensamente colorida de uma tonalidade azul mais pura é formada do que no caso de uma reação com amônia (parágrafo 210):

diaminas do tipo rNh 2 CH 2 CH 2 1H 2 dão complexos mais estáveis \u200b\u200bdo que monoaminas, uma vez que cada molécula tem dois átomos de nitrogênio doadores e está ligada por duas ligações doador-aceitador.

Aminas primárias por ácido nitroso (ou nitrito de sódio em um ambiente ácido) desaminar transformando-se em álcoois:

Em aminas primárias e secundárias, o hidrogênio do grupo amino é substituído por radicais de hidrocarbonetos em reações com derivados de halogênio (ver a preparação de aminas). Uma amina com um haleto de ácido dá uma amida de ácido em que há um radical ligado ao nitrogênio:

As aminas terciárias adicionam hidrocarbonetos halogenados para formar sais de amônio tetra-substituídos (quaternários):

Estas são substâncias cristalinas, facilmente solúveis em água. Ao contrário dos sais de amônio convencionais, eles não são hidrolisados \u200b\u200bou decompostos por álcalis.

Na anilina e em outras aminas aromáticas, o grupo NH 2 exibe um efeito mesomérico positivo, acelerando as reações de substituição eletrofílica no radical aromático. A anilina descolora a água de bromo, formando um precipitado branco de tribromanilina.

As substâncias orgânicas que contêm nitrogênio são muito importantes na economia nacional. O nitrogênio pode ser incluído em compostos orgânicos na forma de grupo nitro NO 2, grupo amino NH 2 e grupo amido (grupo peptídeo) - C (O) NH, e o átomo de nitrogênio estará sempre diretamente ligado ao átomo de carbono.

Nitro compostos obtido por nitração direta de hidrocarbonetos saturados com ácido nítrico (pressão, temperatura) ou por nitração de hidrocarbonetos aromáticos com ácido nítrico na presença de ácido sulfúrico, por exemplo:

Nitroalcanos inferiores (líquidos incolores) são usados \u200b\u200bcomo solventes para plásticos, fibras de celulose, muitos vernizes, nitroarenos inferiores (líquidos amarelos) - como intermediários para a síntese de compostos amino.

Aminas (ou compostos amino) podem ser considerados como derivados orgânicos da amônia. Aminas podem ser primário R - NH 2, secundário RR "NH e terciário RR "R" N, dependendo do número de átomos de hidrogênio que são substituídos pelos radicais R, R ", R". Por exemplo, a amina primária é etilamina C2H5NH2, amina secundária - dijetilamina (CH 3) 2 NH, amina terciária - trietilamina (C2H5) 3 N.

As aminas, como a amônia, exibem propriedades básicas; elas se hidratam em uma solução aquosa e se dissociam como bases fracas:

e formar sais com ácidos:

As aminas terciárias adicionam derivados de halogênio para formar sais de tetraamônio:

Jantares aromáticos (em que o grupo amino está ligado diretamente ao anel de benzeno) são bases mais fracas do que alquilaminas, devido à interação do par de elétrons solitário do átomo de nitrogênio com os elétrons β do anel de benzeno. O grupo amino facilita a substituição do hidrogênio no anel benzeno, por exemplo, com bromo; 2,4,6-tribromanilina é formada a partir da anilina:

Recebendo: a redução de compostos nitro usando hidrogênio atômico (obtido diretamente em um vaso pela reação Fe + 2HCl \u003d FeCl 2 + 2H 0, ou pela passagem de hidrogênio H 2 sobre um catalisador de níquel H 2 \u003d 2H 0) leva à síntese primário aminas:

b) Reação de Zinin

As aminas são usadas na produção de solventes para polímeros, produtos farmacêuticos, aditivos para rações, fertilizantes, corantes. Muito venenoso, especialmente a anilina (líquido amarelo-acastanhado, absorvido pelo corpo até através da pele).

Aminoácidos - compostos orgânicos contendo dois grupos funcionais - ácidos UNSD e amina NH 2; são a base das substâncias proteicas.

Exemplos:

Os aminoácidos exibem as propriedades dos ácidos e das aminas. Portanto, eles formam sais (devido às propriedades ácidas do grupo carboxila):

e ésteres (como outros ácidos orgânicos):

Com ácidos (inorgânicos) mais fortes, eles exibem as propriedades de bases e formam sais devido às propriedades básicas do grupo amino:

A reação de formação de glicinatos e sais de glicínia pode ser explicada como segue. Em solução aquosa, os aminoácidos existem em três formas (por exemplo, glicina):

Portanto, na reação com álcalis, a glicina passa para o íon glicinato e com os ácidos - para um cátion glicínico, o equilíbrio muda, respectivamente, para a formação de ânions ou cátions.

Proteína - compostos orgânicos naturais; são biopolímeros construídos a partir de resíduos de aminoácidos. Nas moléculas de proteína, o nitrogênio está presente na forma de um grupo amido - C (O) - NH– (o chamado ligação peptídica C - N). As proteínas necessariamente contêm C, H, N, O, quase sempre S, frequentemente P, etc.

Quando as proteínas são hidrolisadas, uma mistura de aminoácidos é obtida, por exemplo:

O número de resíduos de aminoácidos na molécula de proteína é distinto dipeptídeos (a glicilalanina acima), tripeptídeos e assim por diante. As proteínas naturais (proteínas) contêm de 100 a 1 10 5 resíduos de aminoácidos, o que corresponde a um peso molecular relativo de 1 10 4 - 1 10 7.

Formação de macromoléculas de proteínas ( biopolímeros),ou seja, a ligação de moléculas de aminoácidos em cadeias longas ocorre com a participação do grupo COOH de uma molécula e do grupo NH 2 de outra molécula:

É difícil superestimar o significado fisiológico das proteínas, não é por acaso que elas são chamadas de "portadoras da vida". As proteínas são o principal material com o qual um organismo vivo é construído, ou seja, o protoplasma de cada célula viva.

Na síntese biológica de proteínas, resíduos de 20 aminoácidos são incluídos na cadeia polipeptídica (na ordem definida pelo código genético do organismo). Entre eles estão aqueles que não são sintetizados (ou sintetizados em quantidades insuficientes) pelo próprio corpo, são chamados Aminoácidos essenciais e são introduzidos no corpo com os alimentos. O valor nutricional das proteínas é diferente; As proteínas animais, que possuem um maior conteúdo de aminoácidos essenciais, são consideradas mais importantes para os humanos do que as proteínas vegetais.

1-2. Classe orgânica

1. nitrocompostos

2. aminas primárias

contém um grupo funcional

1) - О - NO 2

3. As ligações de hidrogênio são formadas entre as moléculas

1) formaldeído

2) propanol-1

3) cianeto de hidrogênio

4) etilamina

4. O número de isômeros estruturais do grupo de aminas saturadas para a composição C 3 H 9 N é

5. Em uma solução aquosa do aminoácido CH 3 CH (NH 2) COOH, o ambiente químico será

1) ácido

2) neutro

3) alcalino

6. A dupla função nas reações é realizada (separadamente) por todas as substâncias do conjunto

1) glicose, ácido etânico, etilenoglicol

2) frutose, glicerina, etanol

3) glicina, glicose, ácido metanóico

4) etileno, ácido propanóico, alanina

7-10. Para a reação em solução entre glicina e

7. hidróxido de sódio

8. metanol

9. Cloreto de hidrogênio

10. Os produtos de ácido aminoacético são

1) sal e água

3) dipeptídeo e água

4) éster e água

11. Um composto que reage com cloreto de hidrogênio para formar um sal, entra em reações de substituição e é obtido pela redução do produto de nitração de benzeno é

1) nitrobenzeno

2) metilamina

12. Quando o tornassol é adicionado a uma solução aquosa incolor de ácido 2-aminopropanóico, a solução se transforma em uma cor:

1) vermelho

4) roxo

13. Para o reconhecimento de isômeros com a estrutura CH 3 -CH 2 -CH 2 -NO 2 e NH 2 -CH (CH 3) - COOH, deve-se usar o reagente

1) peróxido de hidrogênio

2) água de bromo

3) solução de NaHCO 3

4) Solução FeCl 3

14. Sob a ação do ácido nítrico concentrado sobre as proteínas, ... surge a coloração:

1) roxo

2) azul

4) vermelho

15. Estabeleça uma correspondência entre o nome da conexão e a classe a que pertence

16. A anilina atua nos seguintes processos:

1) neutralização com ácido fórmico

2) deslocamento de hidrogênio pelo sódio

3) obtenção de fenol

4) substituição por água com cloro

17. A glicina está envolvida nas reações

1) oxidação com óxido de cobre (II)

2) síntese de um dipeptídeo com fenilalanina

3) esterificação com 1-butanol

4) adição de metilamina

18-21. Faça as equações de reação de acordo com o esquema

Para trás para a frente

Atenção! A visualização do slide é usada apenas para fins informativos e pode não representar todas as opções de apresentação. Se você está interessado neste trabalho, faça o download da versão completa.

Lições objetivas:

1. Atualizar o conhecimento dos alunos sobre polímeros naturais usando o exemplo de proteínas. Familiarizar-se com a composição, estrutura, propriedades e funções das proteínas.
2. Promova o desenvolvimento da atenção, da memória, do pensamento lógico, da capacidade de comparar e analisar.
3. Formação do interesse dos alunos pelo tema, qualidades comunicativas.

Tipo de aula:lição na formação de novos conhecimentos.

Recursos educacionais:

1. Biblioteca de recursos visuais eletrônicos "Química 8-11 graus", desenvolvedor "Cyril and Methodius", 2005
2. Edição eletrônica “Química 8-11. Laboratório virtual ”, desenvolvedor Mar GTU, 2004
3. Edição eletrônica no curso "Biotecnologia", desenvolvedor "Novo Disco", 2003

Material e equipamento técnico, apoio didático: Computador, projetor, tela. Apresentação "Proteína". Livro didático. Rudzitis G.E. Chemistry, 10º ano de 2011, Textbook. Yu.I. Polyansky. Biologia geral do 10º ao 11º ano. 2011 r.

Equipamento de laboratório e reagentes:Solução proteica, hidróxido de sódio, acetato de chumbo, sulfato de cobre, ácido nítrico concentrado, lâmpada de álcool, suporte, tubos de ensaio.

Durante as aulas

I. Momento organizacional(3–5’)

II. Comunicação do tema e propósito da aula (3–5’). (Slide 1-2)

III. Explicação do material sobre o tema “ Compostos orgânicos contendo nitrogênio. Proteínas ”.

1. Proteínas (Slide 3) Começamos o estudo das proteínas com a afirmação do bioquímico J. Mülder "Em todas as plantas e animais existe uma certa substância, que é sem dúvida a mais importante de todas as substâncias conhecidas da natureza viva e sem a qual a vida seria impossível em nosso planeta."

2. Determinação de proteína (Slide 4-6) os alunos discutem e escrevem em um caderno.

Slide 4. Determinação de proteínas. As proteínas são substâncias orgânicas de alto peso molecular contendo nitrogênio com uma composição e estrutura de moléculas complexas.

Slide 5. As proteínas, junto com os carboidratos e as gorduras, são os principais constituintes da nossa alimentação.

Slide 6. A proteína é a forma mais elevada de desenvolvimento de matéria orgânica. Todos os processos vitais estão associados a proteínas. As proteínas são parte das células e tecidos de todos os organismos vivos. O conteúdo de proteína em várias células pode variar de 50 a 80%.

3. A história da proteína (Slide 7-11). Conheça os primeiros pesquisadores de proteínas(Jacopo Bartolomeo Beccari, François Quene, Antoine François de Furcroix).

Slide 7. O nome da proteína é derivado da clara do ovo. Na Roma Antiga, a clara do ovo era usada como remédio. A verdadeira história das proteínas começa com o primeiro conhecimento de suas propriedades.

Slide 6. Pela primeira vez, a proteína foi isolada (na forma de glúten) em 1728 pelo italiano Ya.B. Bekkari feito de farinha de trigo. Este evento é considerado o nascimento da química das proteínas. Logo foi descoberto que compostos semelhantes são encontrados em todos os órgãos, não apenas das plantas, mas também dos animais. Esse fato surpreendeu os cientistas que estão acostumados a dividir as substâncias em compostos do “mundo animal e vegetal”. A propriedade comum das novas substâncias era que, quando aquecidas, emitiam substâncias básicas - amônia e aminas.

Slide 9. 1747 - O fisiologista francês F. Kene aplicou pela primeira vez o termo "proteína" aos fluidos de um organismo vivo.

Slide 10. Em 1751, o termo proteína entrou na “Enciclopédia” por D. Diderot e J. Alambert.

4. Composição de proteínas (Slide 12) os alunos escrevem em um caderno.

Slide 12. Composição de proteínas . A composição elementar da proteína varia ligeiramente (em% em peso seco): C - 51-53%, O - 21,5-23,5%, N - 16,8-18,4%, H - 6,5-7,3%, S - 0,3–2,5%. Algumas proteínas contêm P, Se, etc.

5. Estrutura da proteína (Slide 13-15).

Slide 13. As proteínas são polímeros naturais, cujas moléculas são construídas a partir de resíduos de aminoácidos ligados por uma ligação peptídica. Existem 51 resíduos na insulina, 140 na mioglobina.

O peso molecular relativo das proteínas é muito grande, variando de 10 mil a muitos milhões. Por exemplo: insulina - 6500, clara de ovo de galinha - 360.000 e uma das proteínas musculares chega a 150.000.

Slide 14. Mais de 150 aminoácidos são encontrados na natureza, mas apenas cerca de 20 aminoácidos são encontrados nas proteínas.

Slide 15. Os alunos revisam a definição, nome e estrutura dos aminoácidos. Aminoácidoschamados de compostos orgânicos contendo nitrogênio, cujas moléculas contêm grupos amino - NH 3 e grupos carboxila - COOH.

Aminoácidospodem ser considerados como derivados de ácidos carboxílicos, em que o átomo de hidrogênio no radical é substituído por um grupo amino.

6. Teoria peptídica da estrutura da proteína (Slide 16-19). Pergunta para alunos – O que é chamado de ligação peptídica?

Uma ligação peptídica é uma ligação formada entre o resíduo - NH - do grupo amino de uma molécula de aminoácido e o resíduo - CO - do grupo carboxila de outra molécula de aminoácido.

Slide 16. No início do século 19, surgiram novos trabalhos sobre o estudo químico das proteínas. Fischer Emil Hermann em 1902 propôs uma teoria peptídica da estrutura de uma proteína, provou experimentalmente que os aminoácidos se ligam para formar compostos, que ele chamou de polipeptídeos. Laureado com o Prêmio Nobel de 1902.

Slide 17. As proteínas incluem várias centenas e às vezes milhares de combinações de aminoácidos essenciais. A ordem de sua alternância é muito diversa. Cada aminoácido pode ocorrer várias vezes em uma proteína. Para uma proteína que consiste em 20 resíduos de aminoácidos, teoricamente, cerca de 2x10 18 variantes são possíveis (uma das variantes).

Slide 18. Polímero consistindo de aminoácidos (segunda opção).

19 Slide. Uma cadeia que consiste em um grande número de resíduos de aminoácidos conectados uns aos outros é chamada de polipeptídeo. Inclui dezenas e centenas de resíduos de aminoácidos. Todas as proteínas têm a mesma estrutura polipeptídica. Existem 3,6 resíduos de aminoácidos por volta da hélice.

7. Classificação de proteínas (Slide 20). Relatório do aluno sobre "Várias classificações de proteínas". (Apêndice 2).

8. A estrutura de uma molécula de proteína (Slide 21-29). Ao estudar a composição das proteínas, constatou-se que todas as proteínas são construídas de acordo com um único princípio e possuem quatro níveis de organização. Alunos ouvem, discutir e registrar a definição das estruturas da molécula de proteína.

Slide 21. A estrutura da molécula de proteína . Na primeira metade do século 19, ficou claro que as proteínas constituem uma parte integrante de todas as substâncias vivas na Terra, sem exceção. A descoberta dos aminoácidos, o estudo das propriedades e métodos de obtenção dos péptidos foram um passo para estabelecer a estrutura das moléculas de proteínas. Ao estudar a composição das proteínas, constatou-se que todas são construídas de acordo com um único princípio e apresentam quatro níveis de organização: primário, secundário, terciário, sendo que algumas delas apresentam estrutura quaternária.

Slide 22. Estrutura primária da proteína. É uma cadeia linear de resíduos de aminoácidos localizada em uma sequência específica e interconectada por ligações peptídicas. O número de unidades de aminoácidos em uma molécula pode variar de várias dezenas a centenas de milhares. Isso se reflete no peso molecular das proteínas, variando amplamente: de 6.500 (insulina) a 32 milhões (proteína do vírus da gripe). A estrutura primária de uma molécula de proteína desempenha um papel extremamente importante. Mudar apenas um aminoácido para outro pode levar à morte do organismo ou ao surgimento de uma espécie completamente nova.

Slide 23. Repetição do mecanismo de formação da ligação peptídica.

Os alunos recebem a tarefa: Fazer uma equação de reação para obter um dipeptídeo de quaisquer dois aminoácidos da lista proposta (uma tabela de aminoácidos está anexada). Verificando a tarefa concluída.

Slide 24. Danilevsky A.Ya. - Bioquímico russo, acadêmico. Um dos fundadores da bioquímica russa. Ele trabalhou na área de enzimas e proteínas. Em 1888, Danilevsky A.Ya. propôs uma teoria da estrutura de uma molécula de proteína (a existência de ligações peptídicas em proteínas). Provou experimentalmente que, sob a ação do suco pancreático, as proteínas sofrem hidrólise. Ele estudou as proteínas musculares (miosina), descobriu a antipepsina e a antitripsina.

Slide 25. A estrutura secundária da proteína é uma cadeia polipeptídica torcida em uma hélice. É realizada no espaço devido à formação de numerosas ligações de hidrogênio entre os grupos - CO - e - NH -, localizadas em voltas adjacentes da espiral. Existem duas classes de tais estruturas - espiral e dobrada. Todos eles são estabilizados por ligações de hidrogênio. A cadeia polipeptídica pode ser torcida em uma espiral, em cada volta da qual existem 3,6 ligações de aminoácidos com radicais voltados para fora. As voltas individuais são mantidas juntas por ligações de hidrogênio entre grupos de diferentes partes da cadeia. Essa estrutura de proteína é chamada de espiral e é observada, por exemplo, na queratina (lã, cabelo, chifres, unhas). Se os grupos laterais de resíduos de aminoácidos não forem muito grandes (glicina, alanina, serina), duas cadeias polipeptídicas podem ser localizadas em paralelo e mantidas juntas por ligações de hidrogênio. Nesse caso, a tira não é plana, mas dobrada. Esta é uma estrutura proteica, característica, por exemplo, da fibroína da seda.

Slide 26. Em 1953, L. Pauling desenvolveu um modelo da estrutura secundária de uma proteína. Em 1954, ele recebeu o Prêmio Nobel de Química. Em 1962 - o Prêmio Nobel da Paz.

Slide 27. Estrutura terciária é uma forma de colocar uma espiral ou estrutura no espaço. Esta é uma configuração tridimensional real de uma espiral de cadeia polipeptídica torcida no espaço (ou seja, uma espiral torcida em uma espiral).

Slide 28. A estrutura terciária é sustentada pelas ligações entre os grupos funcionais dos radicais - pontes dissulfeto (–S - S–) entre átomos de enxofre (entre dois resíduos de cisteína de diferentes partes da cadeia), - pontes de éster entre um grupo carboxila (–COOH) e um grupo hidroxila (–OH), - pontes de sal entre um grupo carboxila (–COOH ) e grupo amino (–NH 2) . De acordo com a forma da molécula da proteína, que é determinada pela estrutura terciária, isolam-se as proteínas globulares (mioglobina) e fibrilares (queratina capilar), que desempenham uma função estrutural no organismo.

Slide 29. Estrutura quaternária - uma forma de interação entre várias cadeias polipeptídicas. As cadeias polipeptídicas são interconectadas por ligações de hidrogênio, iônicas, hidrofóbicas e outras. Relato do aluno sobre o tema “Estrutura quaternária de uma molécula de proteína”. (Apêndice 3).

9. Propriedades químicas das proteínas (Slide 30). Das propriedades químicas, consideramos as seguintes propriedades: desnaturação, hidrólise e reações de cor à proteína.

Slide 30.As propriedades das proteínas são diversas: algumas proteínas são sólidas, insolúveis em água e soluções salinas; a maioria das proteínas são substâncias líquidas ou gelatinosas, solúveis em água (por exemplo, albumina, a proteína de um ovo de galinha). O protoplasma das células consiste em uma proteína coloidal.

Slide 31. Desnaturação de proteínas - destruição das estruturas secundária, terciária e quaternária de uma molécula de proteína sob a influência de fatores externos. A desnaturação reversível é possível em soluções de sais de amônio, potássio e sódio. Sob a influência de sais de metais pesados, ocorre desnaturação irreversível. Portanto, vapores de metais pesados \u200b\u200be seus sais são extremamente prejudiciais ao corpo. Para desinfecção, enlatamento, etc., utiliza-se a formalina, o fenol, o álcool etílico, cuja ação também leva à desnaturação irreversível. Durante a desnaturação, uma proteína perde uma série de funções importantes de uma estrutura viva: enzimática, catalítica, protetora, etc.

10. Desnaturação de proteínas (Slide 31–32). Desnaturação de proteínas - destruição das estruturas secundária, terciária e quaternária de uma molécula de proteína sob a influência de fatores externos. (Os alunos escrevem a definição em um caderno)

Slide 32. Desnaturação de proteínas. Fatores que causam desnaturação: temperatura, estresse mecânico, ação de produtos químicos, etc.

11. Trabalho de laboratório virtual (Slide 33–35). Assistindo ao vídeo do filme e discussão.

Slide 33. Experiência №1. Desnaturação reversível de proteínas. Uma solução saturada de sulfato de amônio é adicionada à solução de proteína. A solução fica turva. Ocorreu desnaturação de proteínas. Sedimento de proteína em um tubo de ensaio. Este precipitado pode ser dissolvido novamente adicionando algumas gotas da solução turva à água e agitando a solução. O precipitado se dissolve.

Slide 34. Experiência número 2. Desnaturação irreversível de proteínas. Despeje a proteína em um tubo de ensaio e aqueça até ferver. A solução límpida torna-se turva. A proteína coagulada precipita. Quando as proteínas são expostas a altas temperaturas, ocorre a coagulação irreversível das proteínas.

Slide 35. Experiência número 3. Desnaturação irreversível de proteínas por ácidos. Adicione cuidadosamente a solução de proteína ao tubo de ensaio com ácido nítrico. Um anel de proteína coagulada apareceu na borda das duas soluções. Agitando o tubo, a quantidade de proteína coagulada aumentou. Ocorre coagulação irreversível de proteínas.

12. Reações coloridas de proteínas (Slide 36). Demonstração de experimentos:

1. Reação do biureto.
2. Reação de xantoproteína.
3. Determinação qualitativa de enxofre em proteínas.

1) Reação do biureto. Quando o precipitado de hidróxido de cobre recém-obtido atua sobre as proteínas em meio alcalino, surge uma cor violeta. Das reações coloridas às proteínas, o biureto é o mais característico, uma vez que as ligações peptídicas das proteínas fornecem um composto complexo com íons cobre (II).

2) Reação de xantoproteína (interação de radicais aromáticos com ácido nítrico concentrado). Quando as proteínas são expostas ao ácido nítrico concentrado, forma-se um precipitado branco, que se torna amarelo ao ser aquecido e, quando é adicionada a solução de amônia, torna-se laranja.

3) Determinação qualitativa de enxofre em proteínas. Se o acetato de chumbo for adicionado a uma solução de proteínas, e então o hidróxido de sódio e aquecido, forma-se um precipitado preto, que indica o teor de enxofre.

13. Hidrólise de proteínas (Slide 37-38). Os alunos analisam os tipos de hidrólise de proteínas e os escrevem em um caderno.

Slide 37. A hidrólise de proteínas é uma das propriedades mais importantes das proteínas. Ocorre na presença de ácidos, bases ou enzimas. Para a hidrólise ácida completa, você precisa ferver a proteína com ácido clorídrico por 12-70 horas. No corpo, a hidrólise completa das proteínas ocorre em condições muito suaves, sob a ação de enzimas protolíticas. É importante chamar a atenção dos alunos para o fato de que os aminoácidos são o produto final da hidrólise das proteínas.

Slide 38. Tipos de hidrólise de proteínas . Cada tipo de organismo, cada órgão e tecido contém suas próprias proteínas características e, ao assimilar as proteínas dos alimentos, o corpo as quebra em aminoácidos individuais, a partir dos quais o corpo cria suas próprias proteínas. A quebra de proteínas é realizada nos órgãos digestivos de humanos e animais (estômago e intestino delgado) sob a ação de enzimas digestivas: pepsina (no ambiente ácido do estômago) e tripsina, quimiotripsina, dipeptidase (em um ambiente intestinal fracamente alcalino - pH 7,8). A hidrólise é a base do processo de digestão. O corpo humano deve ser ingerido diariamente com alimentos 60 – 80 g de proteína. No estômago, sob a ação de enzimas e ácido clorídrico, as moléculas de proteína se dividem em "blocos de construção" – aminoácidos. Uma vez no sangue, são transportados para todas as células do corpo, onde participam da construção de suas próprias moléculas de proteínas, características apenas dessa espécie.

14. Pesquisa no campo dos estudos de proteínas no século 19 (Slide 39-42).As descobertas de cientistas - químicos F. Sanger, M.F. Perutz e D.K. Kendyru.

Slide 39. Os cientistas determinaram totalmente a estrutura de algumas proteínas: o hormônio insulina, o antibiótico gramicidina, mioglobina, hemoglobina, etc.

Deslizar 40. Em 1962 M.F. Perutz e D.K. Kendyru recebeu o Prêmio Nobel por suas pesquisas no estudo de proteínas.

Slide 41. A molécula de hemoglobina (Mr \u003d (C 738 H 1166 O 208 S 2 Fe) \u003d 68000) é constituída de quatro cadeias polipeptídicas (Mr \u003d 17000 cada). Quando combinada com o oxigênio, a molécula muda sua estrutura quaternária, capturando oxigênio.

Slide 42. Em 1954, F. Sanger decifrou a sequência de aminoácidos da insulina (após 10 anos ela foi sintetizada). F. Senger - bioquímico inglês. Desde 1945, ele começou a estudar a proteína natural insulina. Este hormônio do pâncreas regula os níveis de glicose no sangue no corpo. A interrupção da síntese de insulina leva a um mau funcionamento do metabolismo dos carboidratos e a uma doença grave - diabetes mellitus. Usando todos os métodos disponíveis e mostrando grande habilidade, F. Senger decifrou a estrutura da insulina. Descobriu-se que ele consiste em duas cadeias polipeptídicas de 21 e 30 resíduos de aminoácidos, conectadas em dois locais por pontes dissulfeto de fragmentos de cisteína. O trabalho durou nove longos anos. Em 1958, o cientista recebeu o Prêmio Nobel "por seu trabalho sobre a estrutura das proteínas, especialmente da insulina". Com base na descoberta de F. Senger em 1963, a primeira síntese de insulina a partir de aminoácidos individuais foi concluída. Foi um triunfo para a química orgânica sintética.

15. Funções das proteínas (Slide 43). Os alunos estão trabalhando de forma independente com o livro de Yu.I. Polyansky. Biologia geral, pp. 43-46. Tarefa do aluno: anotar as funções das proteínas em um caderno.

Slide 43. Verifique e consolide a tarefa concluída.

16. Proteínas como componente da alimentação animal e humana (Slide 44–49). O valor nutricional das proteínas é determinado pelo conteúdo de aminoácidos essenciais nelas.

Slide 44. A decomposição completa de 1 grama de proteína libera 17,6 kJ de energia.

Mensagem do aluno sobre o tema: "As proteínas são uma fonte de aminoácidos essenciais no corpo" (Apêndice 4).

46 Slide. As proteínas vegetais são menos valiosas. Eles são mais pobres em lisina, metionina, triptofano e são mais difíceis de digerir no trato gastrointestinal.

No processo de digestão, as proteínas são quebradas em aminoácidos livres que, após serem absorvidos no intestino, entram na corrente sanguínea e são transportados para todas as células.

47 Slide. Proteínas completas e defeituosas. Proteínas completas são aquelas que contêm todos os aminoácidos essenciais. As proteínas defeituosas não contêm todos os aminoácidos essenciais.) Mensagem do aluno sobre o tema - “O valor energético de alguns alimentos”. (Apêndice 6).

17. A importância das proteínas (Slide 48–49).

Slide 48. As proteínas são um componente essencial de todas as células vivas, desempenham um papel extremamente importante na natureza viva, são o componente principal, mais valioso e insubstituível da nutrição. As proteínas são a base dos elementos estruturais e dos tecidos, suportam o metabolismo e a energia, participam dos processos de crescimento e reprodução, proporcionam mecanismos de movimento, o desenvolvimento de reações imunológicas, são necessárias para o funcionamento de todos os órgãos e sistemas do corpo.

Slide 49. Concluímos o estudo do tema definindo a vida de F. Engels “A vida é uma forma de existência de corpos protéicos, cujo ponto essencial é uma troca constante de substâncias com a natureza externa circundante, e com a cessação desse metabolismo a vida também cessa, o que leva à decomposição das proteínas”.

IV. Análise do dever de casa:Química. G.E.Rudzitis, pp. 158-162 estudar o material.

V. Resumindo a lição.

Literatura:

1. Baranova T.A.Nutrição apropriada. - M: Interbook, 1991. - S. 78–80.
2. Volkov V.A., Vonsky E.V., Kuznetsova G.I. Os melhores químicos do mundo. - M .: VSh, 1991.656 p.
3. Gabrielyan O.S.Química. Livro didático 10 cl. para educação geral. instituições - M.: Bustard, 2007.
4. Gorkovenko M.Yu. Desenvolvimento de aulas de química. - M.: Vako, 2006.S. 270–274.
5. Polyansky Yu.I. Biologia geral. Livro didático, aula 10-11. 2011
6. Rudzitis G.E. Química: Química Orgânica. Livro didático. 10 cl. para educação geral. instituições. - M .: Education, 2011 - pp. 158-162.
7. Figurovsky N.A. Um esboço da história geral da química. Da antiguidade ao início do século XIX. - Moscou: Nauka, 1969.455 p.
8. Recursos da Internet.

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